Bài giảng Hóa sinh đại cương - Chương 5: Trao đổi protein và acid amin

CHƢƠNG 5. TRAO ĐỔI PROTEIN VÀ 
ACID AMIN 
- N/dung chủ yếu của q/trình sống trong th/giới SV, chiếm vị 
trí q/trọng nhất trong nc TĐC. Thông qua q/trình này, aa và 
protein (chất h/cơ mang s/sống được h/thành. 
- Khi nc q/trình này, hiểu được c/chế của q/trình s/trưởng và 
ph/triển, hiểu được hàng loạt những ng/nhân rối loạn TĐ.  
→ K/thức về vấn đề này vừa có ý nghĩa về lý luận, vừa có ý 
nghĩa về th/hành. 
- Sự ch/hoá protein được th/hiện liên tục trong cơ thể SV với 
nh/điệu và cường độ thay đổi, tuỳ theo t/chất của các mô bào 
và gi/đoạn ph/triển của SV. 
5.1. TRAO ĐỔI AMINOACID 
5.1.1. Tổng hợp acid amin 
 Vòng luân chuyển nitơ trong tự nhiên 
- Nguồn gốc N trong mọi cơ thể sống là N2 (nitơ phân tử) có 
trong khí quyển. 
Nitơ ph/ tử trơ về mặt hoá học, phần lớn các SV không sử 
dụng được. SV nhận nitơ dưới dạng các h/chất như NO3
-, 
NH4
+ hay dưới dạng các h/chất ph/tạp hơn như các aa. 
- Các VSV cố định nitơ có kh/năng khử N2 thành NH4
+. Rồi 
NH4
+ lại được các VSV nitrite hoá và nitrate hoá chuyển thành 
NO2
- và NO3
-. NO3
- là dạng hợp chất chính của nitơ mà th/vật 
có thể hấp thu được. Trong cơ th/vật, NO3
- lại bị khử thành 
NH4
+, rồi từ đây hình thành nên các aa, protein và các hợp chất 
chứa nitơ khác. 
- Đv s/dụng protein th/vật và protein đv khác làm nguồn nitơ. 
Đv lại thải NH4
+ và ure (là SP bài tiết của sự trao đổi các h/chất 
N). Ure lại bị phân giải cho ra NH4
+, trong đất NH4
+ cũng là SP 
ph/giải xác đv, th/vật chết. Ở đất, các SP này lại bị các VSV 
nitrite hoá và nitrate hoá ôxy hoá thành NO2
- và NO3
- và chất 
này lại được th/vật h/thu và s/dụng. 
Người và đ/vật không s/dụng được các h/chất chứa N vô cơ. 
Th/vật có thể s/d các h/chất chứa N vô cơ để tạo các h/chất 
chứa N, trong đó có các aa. Q/trình này gồm nhiều g/đ: 
- Chuyển N vô cơ thành amoniac (NH3), 
- Gắn amoniac vào khung C tạo các aa sơ cấp và 
- Sự chuyển nhóm amin từ các aa sơ cấp cho ketoacid để tạo 
aa khác. 
Nguồn N vô cơ: nitrate và N2 trong không khí. 
Q/t chuyển nitrate → amoniac = q/trình khử nitrate, 
Q/t chuyển N2 → amoniac = q/trình cố định nitơ. 
Ngoài ra, th/vật có thể lấy trực tiếp amoniac từ sự phân giải aa 
và protein hoặc lấy từ phân bón. 
a. Quá trình khử nitrate 
NO3
- + 2 H+ + 2 e- NO2
- + H2O 
Ở thực vật bậc cao, nguồn N cơ bản để tạo amoniac là 
nitrate. Nitrate được hấp thụ và bị khử nhanh chóng tại rễ. 
Sự khử nitrate thành amoniac trải qua 2 g/đ: 
 - Khử nitrate thành nitrite và 
 - Khử nitrite thành ion amonium. 
 Nitrate reductase x/t cho g/đ 1: 
Nitrite reductase xúc tác cho g/đ 2: 
NO2
- + 8 H+ + 6 e- NH4
+ + H2O 
NADH+H+ hoặc NADPH+H+, chất cho điện tử được lấy từ 
q/t quang hợp và hô hấp của cây. 
b. Quá trình cố định nitơ phân tử 
- B/chất hóa sinh của q/t cố định nitơ phân tử là sự khử nitơ 
phân tử thành amoniac. 
- Do vi khuẩn hiếu khí (Azotobacter) và kỵ khí (Clostridium) 
trong đất hay vi khuẩn quang hợp hoặc vi khuẩn Rhizobium 
sống cộng sinh ở nốt sần rễ cây họ đậu thực hiện. 
- NL cần thiết cho v/c 1 điện tử đến khử nitơ phân tử là 2ATP, → 
ph/trình tổng quát là: 
N2 + 8 H
+ + 8 e- + 16 ATP 2 NH3 + H2 + 16 ADP + 16 Pi 
- Enzyme x/tác: nitrogenase 
Các con đường tổng hợp từng aa rất khác nhau, song sự 
tổng hợp các aa có những nét chung: 
 - Bộ khung C của aa bắt nguồn từ các SPTG của q/t đường 
phân, vòng pentosephosphate hay vòng Krebs. 
- Sự t/hợp một số aa bắt nguồn từ những tiền chất chung 
và qua nhiều SPTG giống nhau. 
- Nhìn chung có 6 con đường STH các acid amin: 
c. Nguồn mạch carbon của các aminoacid 
Khả năng t/hợp aa không giống nhau ở các sv khác nhau. 
1) Thực vật có kh/năng t/hợp tất cả các aa từ các nguồn nitơ 
như NH4
+, NO3
- hay NO2
-. (loài cây họ đậu, nhờ các vsv cố 
định nitơ cộng sinh, có thể t/hợp được aa từ N2 
2) Ở VSV, kh/năng t/hợp aa khác nhau. Phần lớn cần NH4
+ 
làm nguồn nitơ; một số vsv giống như th/vật, có kh/năng 
s/dụng NO3
- , t/hợp được tất cả các aa. Với một số loài, một 
số aa cũng là EAA. 
3) Động vật sử dụng N hữu cơ trong các aa (hình thành 
trong qt th/phân protein TĂ hay của TB) để t/hợp các aa. 
Nhiều loại aa không được t/hợp ở ĐV; ĐV nhận các aa này 
qua TĂ. Đây là các aa thiết yếu, esential amino acid (EAA). 
AA đầu tiên hình thành từ khung C của α-ketoglutarate ( SPTG 
của chu trình Krebs) là Glu và Gln. Hai AA này có hàm lượng cao 
hơn các AA khác trong cơ thể SV. 
Glu được t/hợp nhờ pư gắn trực tiếp NH4
+ vào α-KGL (chiều 
nghịch của pư khử amin OXH Glu) nhờ GDH và nhờ qt chuyển 
amine cho α-KGL. 
- Tổng hợp Glu 
- Tổng hợp Gln: Glu k/hợp với NH4
+, nhờ glutamine synthetase. 
Glu + NH4
+ + ATP Gln + ADP + Pi 
Nhờ glutamate synthase, nhóm amine được chuyển từ Gln đến α-
ketoglutarate (α-KGL) tạo thành hai phân tử Glu. 
Gln + α-KGL + NADPH + H + 2 Glu + NADP+ 
GOT 
GPT 
GOT = Glutamate – Oxaloacetate - Transaminase 
GPT = Glutamate – Pyruvate - Transaminase 
PLP = Pyridoxalphosphate, 
Dx của vitamin B6 
Glu cũng được tạo ra từ α-ketoglutarate nhờ phản ứng chuyển amin do GOT và 
GPT xúc tác: 
Ala hoặc Asp cũng có thể được tạo thành bằng cách amine hóa 
pyruvate hoặc oxaloacetate, là SPTG của qt ch/hóa glucid. 
Các AA hình thành theo đường hướng này gọi là các AA sơ cấp 
(vì được tạo ra trước và có thể là ng/liệu để t/hợp các aa khác). 
STH các aa thứ cấp: tạo thành chủ yếu theo đường hướng 
chuyển amine giữa aa và ketoacid nhờ x/tác của transaminase 
(aminotransferase. Ph/trình ph/ứng như sau: 
5.1.2. Sự biến đổi các aminoacid 
Tự đọc trong giáo trình 
5.2. SỰ TRAO ĐỔI PROTEIN 
5.2.1. Sự tổng hợp protein 
- Cơ chế đầu tiên được n/c ở E. coli sau đó được n/c ở t/bào có 
nhân thật (động vật, thực vật). 
- Q/trình về cơ bản là giống nhau ở mọi cơ thể. Chuỗi polypeptide 
luôn được tổng hợp từ đầu N đến đầu C và được cải biến để 
thành ph/tử protein có hoạt tính sinh học. Bộ bản mã di truyền 
được áp dụng cho mọi cơ thể sống. 
Q/trình t/hợp sợi polypeptide là qt dịch  ... ới các 
base của 1 mạch DNA trong qt phiên mã. 
- Th/phần nucleotide rất khác nhau, d/động từ vài chục - vài nghìn 
nucleotide. MW 3.105- 4.106 Da, dài 5.104-50.104 Å. Th/gian sống 
ngắn, 2-3 phút (ở prokaryote) và 2-4h (ở eukaryote). 
- mRNA mang th/tin d/truyền x/định tr/tự các aa của chuỗi 
polypeptide cần tổng hợp. Th/tin chép từ DNA mRNA trong qt 
phiên mã. Có một „mật mã“ để chuyển từ tr/tự các nucl. trên NA 
tr/tự các aa trên chuỗi polypeptide. 
- Ở prokaryote, mRNA mã cho nhiều chuỗi polypeptide 
(polycystronic). Ở eukaryote, mRNA là monocistronic (mã cho 1 
chuỗi). 
- Mã DT là chung cho tất cả mọi cơ thể, ngoại trừ một vài trường 
hợp đặc biệt. 
a. Các yếu tố tham gia sinh tổng hợp protein 
(1): Ký hiệu cho nucleotide thứ nhất, thứ hai và thứ ba trong một codon. 
 AUG là codon mở đầu, mã cho Met. 
(2): Trong ty thể đv có vú, AUA mã cho Met và UGA mã cho Trp; AGA và AGG 
 là những mã kết thúc, không mã cho Arg. 
- Ở s/v eukaryote từ thấp tới cao, gồm cả người, các tRNA ty 
thể đọc 4 codon khác với các tRNA trong tế bào chất của cùng 
TB . Codon AUA trong ty thể đv có vú được đọc cho Met, và 
UGA cho Trp. Trong ty thể, AGA và AGG là codon k/thúc (không 
mã cho Arg). Từ đó, ty thể chỉ cần 22 ph/tử tRNA, còn hệ thống 
phiên dịch của tế bào chất có tới 31 loại tRNA. 
- Dù có ngoại lệ trên, song mã DT là phổ quát, chung. 
- Tần suất s/dụng mỗi codon khác nhau giữa các loài và giữa 
các mô trong cùng một loài. 
- Bảng mã DT đang trở nên chính xác hơn, khi số gen và bộ gen 
được giải trình tự ngày càng tăng. Điều này có ý/n đ/biệt, vì từ 
ctb1 của protein, suy ra c/trúc của mRNA, để có thể có thể t/hợp 
những mẫu oligonucleotde ứ/dụng trong c/nghệ tái tổ hợp DNA. 
Insulin,  đã được sx ở q/mô lớn nhằm m/đích đ/trị, nhờ c/nghệ 
DNA tái tổ hợp. 
tRNA (RNA vận chuyển) 
-tRNA có ph/tử tương đối 
nhỏ, cấu tạo từ 73-93 
nucleotide, MW 23-30 
kDa, hằng số lắng 4S, 
- Nhiệm vụ: v/c đặc hiệu 
các aa trong qt t/hợp 
chuỗi polypeptide. 
- có 60-70% nucl. cuộn xoắn 
tạo thành 3 vòng lớn và một nút 
nhỏ. 
-Trên vòng lớn chứa bộ ba đối 
mã (anticodon) 
- anticodon trên tRNA sẽ nhận 
biết codon trên mRNA nhờ quy 
tắc mã – đối mã 
 Các tRNA có tính đ/hiệu cao (mỗi aa 
được v/c bởi ít nhất một tRNA đ/hiệu 
cho nó). 
Số lượng tRNA b/động theo loài: 30-40 
ở prokaryote và 50-60 ở eukaryote. Qt 
gắn aa vào tRNA cần enz aminoacyl- 
tRNA synthetase (Có 20 loại để gắn 20 
aa vào tRNA). 
Ribosome 
- Sinh tổng hợp protein diễn ra ở ribosome. 
- Được cấu tạo từ các rRNA và protein. 
- Ribosome của mọi loại tb có c/trúc chung, gồm 2 tiểu phần lớn 
và nhỏ. Giữa 2 t/phần có một đường rãnh để tiếp nhận và gắn 
với mRNA. Trong qt dịch mã, 2 t/phần này có thể ph/ly và tái 
hợp liên tục. 
- Trên ribosome cũng có các vị trí để gắn các yếu tố mở đầu 
(IFs), yếu tố kéo dài (EFs) và kết thúc (RFs). 
Ribosome 70S ở vi khuẩn Ribosome 80S ở bào Eukaryote 
Các enzyme 
Hai enzyme q/trọng nhất x/tác q/trình dịch mã: aminoacyl-
tRNA synthetase và peptidyl transferase. 
- Aminoacyl-tRNA synthetase xt quá trình h/hóa aa (tạo 
ph/hợp aminoacyl-tRNA). Các aa-tRNA synthetase của 20 aa 
đã được tinh chế. Có tính đặc hiệu cao. 
- Peptidyl transferase x/t việc tạo lk peptide giữa các aa trong 
gi/đoạn kéo dài chuỗi polypeptide. 
Các yếu tố mở đầu, kéo dài và kết thúc 
b. Cơ chế sinh tổng hợp protein 
Hoạt hóa aa 
Bước 1: Tạo phức hợp 
aminoacyl adenylate 
(aminoacyl-AMP) 
Amonoacid + ATP 
Aminoacyl-AMP-E + PPi 
Bước 2: 
Aminoacyl-AMP-E + tRNA 
Aminoacyl- t RNA + AMP + E 
Mở đầu 
Các thành viên tham gia: t/phần 
30S, mRNA, aa mở đầu được 
h/hóa là fMet-tRNAfMet, các y/tố 
m/đầu: IF-1, IF-2 và IF-3, GTP, tiểu 
phần lớn 50S và Mg2+. 
Sau khi gắn với tRNAi, methionine mở 
đầu bị formyl hóa nhờ enzyme 
formyltransferase. Nguồn formyl được 
cung cấp từ N10-formyltetrahydrofolate 
(N10-Formyl -THF). 
- Bước 1: 
IF1 và IF3 gắn với tiểu phần 30S. IF-3 ngăn ngừa sự kết hợp 
của 30S và 50S. 
mRNA gắn với 30S. Codon mở đầu AUG trong mRNA được dẫn 
đến đúng vị trí của nó nhờ đoạn Shine-Dalgarno (tín hiệu khởi 
đầu có 4-9 gốc kiềm purine ở phía đầu 5’ của codon mở đầu 
bổ sung với đoạn giàu pyrimidin ở đầu 3' của rRNA 16S trong 
tiểu phần 30S). 
Tương tác mRNA-rRNA16S đặt codon mở đầu AUG của mRNA 
vào vị trí chính xác ở tiểu phần 30S nơi cần mở đầu dịch mã. 
Ribosome ở tế bào prokaryote có ba khu vực: khu A (gắn 
aminoacyl), khu P (gắn peptidyl, và khu E (exit). 
Codon mở đầu AUG được đặt ở khu P là nơi duy nhất mà 
fMet-tRNAfMet được gắn vào. fMet-tRNAfMet là aminoacyl-
tRNA duy nhất gắn vào khu P; 
Trong giai đoạn kéo dài tiếp theo, tất cả các aa-tRNA khác 
(gồm cả Met-tRNAMet gắn với codon AUG bên trong chuỗi ) 
trước tiên vào khu A. 
Khu E là nơi các tRNA tách ra khỏi ribosome trong giai đoạn 
kéo dài. 
Yếu tố IF-1 gắn tại khu A và ngăn cản các aa-tRNA vào đây 
trong quá trình mở đầu. 
- Bước 2: fMet-tRNAfMet gắn với IF2-GTP và được đưa vào 
tiểu phần 30S. Đối mã của tRNAfMet cặp đúng với mã mở 
đầu AUG trong mRNA. 
- Bước 3: phức hợp lớn này kết hợp với tiểu phần 50S, 
đồng thời GTP gắn với IF2 bị thủy phân thành GDP và Pi. 
 Cả ba yếu tố mở đầu tách rời khỏi ribosome. 
Các phức hợp protein trong quá trình hình thành phức hợp mở đầu 
ở tế bào eukaryote. 
Đầu 3’ và 5’ của mRNA đƣợc gắn bằng các phức hợp protein gồm 
một số yếu tố mở đầu và protein gắn poly(A). Yếu tố mở đầu eIF4E 
và eIFF4G là một phần của phức hợp lớn gọi là eIF4F. Phứ hợp này 
gắn vào tiểu phần 40S. 
Kéo dài chuỗi 
1) Định vị aa tiếp theo 
2)Tạo liên kết peptide 
3) Chuyển vị 
Cần: 
- Phức hợp mở đầu 
- các aminoacyl-tRNA, 
- Ba yếu tố kéo dài (EF-Tu, EF-Ts, và EF-G), và 
- GTP. 
Ba bước: 
Bước 1: Định vị aa tiếp theo 
AA2-tRNA theo gắn với phức hợp 
EF-Tu.GTP, tạo thành phức hợp 
AA2-tRNA-EF-Tu.GTP và phức hợp 
này vào khu A của phức hợp mở 
đầu 70S. 
GTP bị thủy phân và phức hợp EF-
Tu-GDP được giải phóng khỏi 
ribosome 70S. 
EF-Tu-GTP được tái tạo nhờ EF-Ts 
và GTP. 
Bước 2: Tạo liên kết peptide 
- fMet từ fMet-tRNA được chuyển từ 
khu P sang A, góp nhóm COOH để 
kết hợp với nhóm -amin của acid 
amin vào sau. 
- Phản ứng tạo ra một dipeptidyl-
tRNA ở vị trí A. 
- t.RNAfMet vẫn ở khu P. 
Enzyme: peptidyl transferase. 
(rRNA23S - một ribozyme). 
Bước 3: Chuyển vị 
- Ribosome dịch chuyển một 
codon về phía đầu 3' của mRNA 
- dipeptidyl-tRNA vẫn gắn với codon 
thứ hai của mRNA chuyển từ khu A 
sang P, 
 - tRNA (bị tách acyl) của acid amin 
vào trước chuyển từ P sang E và từ 
đây được giải phóng vào bào tương. 
- Codon thứ ba của mRNA nằm ở 
khu A và codon thứ hai ở khu P. 
- Dịch chuyển của ribosome dọc theo 
mRNA cần EF-G (còn gọi là 
translocase) và năng lượng được 
cung cấp nhờ thủy phân GTP. 
Chu kỳ kéo dài trong sinh vật nhân chuẩn hoàn toàn tương tự 
như trong prokaryote. 
Ba yếu tố kéo dài ở tế bào eukaryote eEF1 , eEF1 và 
eEF2 có chức năng tương tự như của EF-Tu, EF-Ts và EF-G 
tương ứng ở prokaryote. 
Ribosome 80S không có khu E; tRNA đã nhả chuỗi peptide bị 
tách khỏi ribosome trực tiếp từ khu P. 
Kết thúc 
- Sự kéo dài tiếp tục đến khi ribosome gắn thêm acid amin 
cuối cùng được mã hóa bởi mRNA. 
 - Kết thúc khi một trong ba codon kết thúc (UAA, UAG, 
UGA) vào khu A của ribosome. 
- Ba yếu kết thúc RF-1, RF-2 và RF-3 sẽ k/thích các q/trình: 
 (1) thủy phân liên kết của peptidyltRNA cuối cùng 
 (2) g/phóng chuỗi polypeptide và tRNA cuối khỏi khu P, và 
(3) phân ly ribosome 70S thành 30S và 50S. 
RF-1 nhận ra UAA và UAG, RF-2 nhận ra UAA và UGA. 
RF-1 hoặc RF-2 liên kết với codon kết thúc và k/thích peptidyl 
transferase th/phân chuỗi polypeptide. 
RF-3 làm ribosome phân ly thành 2 tiểu phần lớn và nhỏ. 
Eukaryote chỉ có 1 yếu tố eRF để nhận ra cả 3 codon kết thúc. 
Biến đổi sau dịch mã 
Sau tổng hợp, các chuỗi polypeptide tách khỏi ribosome và trải qua nhiều 
biến đổi để có hoạt tính sinh học. Quá trình này được gọi là cải biên sau dịch 
mã (posttranslational modifications). 
- Hầu hết các protein được loại bỏ aminoacid mở đầu. 
- Nhiều protein được tổng hợp ở dạng tiền chất (chưa hoạt động), 
chúng sẽ được sửa đổi để trở thành dạng có hoạt tính. VD: Các 
protease tuyến tụy (chymotrypsin, trypsin , ...) 
- Sự thay đổi của aminoacid riêng biệt trong chuỗi polypeptide: 
 Gắn thêm phosphate làm polypeptide mang điện tích âm. Ví dụ: casein của 
sữa có nhiều nhóm phosphate làm casein gắn với Ca++. Nhóm OH của các 
aminoacid như Ser, Thr, Tyr trong một số polypeptide được phosphoryl hóa 
bởi ATP. 
Gắn thêm nhóm carboxyl vào Asp, Glu của một vài protein. Prothrombin 
chứa nhiều carboxyl glutamate mang điện tích âm và gắn với Ca++ nhờ đó 
có tác dụng đông máu. 
- Gắn thêm nhóm phụ ghép: để tạo thành các protein có hoạt 
tính sinh học; ví dụ, biotin trong enz. acetyl-CoA-carboxylase 
hoặc heme trong cytochrome c. 
- Tạo liên kết disulfide: giữa các gốc cysteine trong chuỗi 
hoặc ở giữa các chuỗi polypeptide. Các cầu disulfide sẽ bảo 
vệ được hình thể tự nhiên của ph/tử protein khỏi biến tính. 
Polyribosome 
Khi việc dịch mã tiến hành, đầu 5' của mRNA trở nên thích nghi cho việc 
gắn ribosome khác để bắt đầu cho một phân tử protein nữa và tiến hành 
đến tận đầu 3'. 
Theo cách này phân tử mRNA có thể kết hợp với nhiều ribosome. Thông tin 
càng dài, số lượng ribosome kết hợp càng nhiều. 
Tập hợp các ribosome nối với nhau bởi mRNA gọi là polyribosome hay 
polysome. 
Các ribosome có đường kính khoảng 22nm và cách xa nhau từng 3nm và 
cứ mỗi 80 nucleotide lại có một ribosome trên mRNA để dịch mã một cách 
rất hiệu quả. 
Ở vi khuẩn, 2 qt sao mã và dịch mã diễn ra đồng thời. 
mRNA được dịch mã khi còn đang được sao chép từ DNA 
Nhu cầu năng lƣợng trong q/trình t/hợp protein 
- Giai đoạn hoạt hóa aminoacid cần 1ATP 
- Giai đoạn mở đầu cần 1GTP để cung cấp năng lượng. 
- Mỗi giai đoạn của quá trình kéo dài đều cần năng lượng từ 
sự thủy phân 2 phân tử GTP thành GDP và Pi để làm thay đổi 
cấu hình cần thiết cho việc di chuyển của tRNA và mRNA trên 
ribosome. 
- Việc hình thành liên kết peptide không đòi hỏi sự thủy phân 
GTP, NL xuất hiện nhờ sự thủy phân liên kết giữa sợi peptide 
mới sinh ra và tRNA với sự thay đổi năng lượng tự do âm 
(∆Go = -28 kJ/mol). 
Một số kháng sinh và độc tố ức chế quá trình sinh tổng 
hợp protein 
c. Điều hòa sinh tổng hợp protein 
Operon cảm ứng mã hóa cho các enzyme dị hóa 
Khi được nuôi cấy trong môi trường có glucose, vi khuẩn 
phát triển bình thường. Khi chuyển sang môi trường chỉ có 
lactose là nguồn carbon duy nhất, lúc đầu E. coli không phát 
triển, sau một thời gian lại phát triển bình thường. 
Nguyên nhân: sau khi tiếp xúc với lactose, E. coli đã tổng 
hợp ra các enzyme xúc tác cho quá trình thủy phân lactose 
thành glucose và galactose. Glucose tạo ra sẽ đáp ứng nhu 
cầu carbon của E. coli. 
Như vậy, lactose đã cảm ứng sự tạo thành các enzyme thủy 
phân lactose. 
Operon lactose gồm có gene khởi động P (promotor), gen 
điều khiển O (operator) và ba gen cấu trúc Z, Y, A mã hóa cho 
các enzyme cần thiết để sử dụng đường lactose: 
1) Gene Z mã cho β-galactosidase (thủy phân lactose thành 
glucose và galactose); 
2) Gene Y mã cho galactoside permease (v/c lactose từ môi 
trường ngoài vào tế bào) và 
3) Gene A mã hóa cho thiogalactoside transacetylase, (enz. 
này không cần cho ch/hóa galactose, đóng vai trò khử độc 
các hợp chất có thể được vận chuyển bởi permease qua 
màng vào tế bào). 
Operon cảm ứng mã hóa cho các enzyme dị hóa: 
Gene điều hòa (ngay trước operon lactose) mã cho protein ức chế (protein 
repressor) được biểu hiện. Protein ức chế được tổng hợp. 
Protein ức chế nhận biết và kết hợp với gene điều khiển (operator) của operon 
lactose. Gene điều khiển bị phong bế, ngăn cản không cho RNA-polymerase 
gắn vào gene khởi động (promotor) để xúc tác phiên mã. 
Ba gene Z, Y và A không được phiên mã, mRNA tương ứng không được tổng 
hợp, 3 enzyme cần thiết cho việc sử dụng lactose không được tổng hợp. 
Khi có lactose, lactose nhận biết và k/hợp với protein ức chế. Ở dạng k/hợp 
với lactose, protein ức chế mất khả năng nhận biết và kết hợp với gene điều 
khiển (operator) của operon lactose. 
Q/trình phiên mã các gene cấu trúc của operon lactose diễn ra bình thường. 
Sau q/trình dịch mã, trong m/trường có 3 enzyme cần thiết để sử dụng đường 
lactose. 
Sự có mặt của lactose đã gây cảm ứng, làm cho sự biểu hiện các gene cấu 
trúc của operon lactose được thực hiện. Lactose được gọi là chất cảm ứng. 
Operon kìm hãm mã hóa cho các enzyme đồng hóa: 
Operon tryptophane 
A: không có tryptophane; B: có tryptophane 
Operon tryptophane 
gồm: gene khởi động 
(promotor), gene điều 
khiển (operator) và 5 
gene cấu trúc E, D, C, 
B và A mã hóa cho 5 
enzyme cần thiết cho 
sự tổng hợp Trp. 
- Khi nuôi cấy E. coli trong môi trường không có Trp, 
vi khuẩn tự tổng hợp các enzyme x/tác quá trình tạo 
Trp đáp ứng nhu cầu của bản thân. 
Khi trong môi trường đã có sẵn Trp, các enzyme cần 
thiết cho sự tổng hợp Trp không được tổng hợp, vi 
khuẩn sử dụng trực tiếp Trp có trong môi trường. 
Khi m/trường không có Trp, gene điều hòa R (mã hóa cho một protein ức 
chế không h/động) được biểu hiện. Trong m/trường có chất kìm hãm không 
hoạt động . Chất này không có khả năng k/hợp với gene operator của 
operon Trp, RNA-polymerase có thể gắn vào promotor và tiến hành phiên 
mã (sao chép) các gen cấu trúc. 
Sau qt dịch mã, tế bào có 5 enzyme xt cho q/trình tạo Trp và tổng hợp Trp 
đáp ứng nh/cầu của vi khuẩn. 
Khi trong m/trường có Trp, Trp kết hợp với protein ức chế, làm cho protein 
này có khả năng gắn vào promotor, ngăn cản sự kết hợp của RNA-
polymerase vào promotor. Quá trình phiên mã (sao chép gene) không xảy 
ra. Tế bào không có 5 enzyme cần cho sự tổng hợp Trp. 
 Sự có mặt hay không của Trp là tín hiệu để các gen cấu trúc không được 
biểu hiện hay được biểu hiện. Trong tr/hợp này, Trp là chất đồng ức chế.