Bài giảng Hóa sinh đại cương - Chương 1: Protein

1.1.1. Định nghĩa 
- Quan điểm hóa học: 
Protein = polymer, tạo thành từ các -aa nối với nhau bằng lk 
peptide và không tan trong TCA 10%. 
- Quan điểm triết học: 
Protein = Chất hữu cơ mang sự sống 
1.1. ĐẠI CƯƠNG 
“Protein” = “đầu tiên”, hay “quan trọng nhất” (tiếng Hy Lạp) 
Ph/tử protein có 1 hoặc nhiều chuỗi polypeptide 
CHƯƠNG 1: PROTEIN 
• Các biêu hiện của sự sống? 
• Tại sao protein là chất mang sự sống? 
 Xúc tác: khi là enzyme 
 Vận chuyển: 
 Hb (Hemoglobin); 
 Lipoprotein huyết thanh; 
 Transferin 
 Các protein cv trên màng TB, vv 
 Dinh dưỡng và dự trữ dinh dưỡng: 
 Ovalbumin LTT, 
 Casein sữa 
 Ferritin là dạng dự trữ sắt 
 Vận động (chuyển động): 
VD: Cơ co được là nhờ actin và myosin (th/phần chủ yếu 
của cơ xương). 
Sự ch/động của NST (chromosom) trong q/trình phân bào 
cũng là nhờ các hệ thống protein co rút. 
 Cấu trúc (kiến tạo và chống đỡ cơ học): 
Collagen: trong gân và sụn, dạng sợi, chun giãn và bền. 
Elastin trong dây chằng cũng có tính chun giãn cao. 
Keratin trong tóc, móng, lông chứa nhiều 
Fibroin là th/phần chính của tơ, mạng nhện. 
Protein là th/phần c/tạo, tạo nên tính đ/thù cho từng TB và các 
c/quan. 
 Bảo vệ: 
 Điều hoà: 
• Khi là hormone, VD: Insulin và glucagon 
• Protein G 
• Protein của nọc rắn độc, 
• Ricin là độc tố của cây thầu dầu có t/dụng b/vệ cây. 
• Fibrinogen và thrombin trong qt đông máu 
• Các kháng thể (globulin miễn dịch) 
 Cung cấp NL: OXH 1g protein cho 4,1 kcal 
 Các vai trò khác 
1.1.3. Nguồn protein 
 Động vật: • Thịt, cá, trứng, sữa 
• Bột cá, bột xương thịt 
• Bột lông vũ  Thực vật: 
• Hạt cây họ đậu: đậu tương, lạc, vừng,  
• Các loại khô dầu: đậu tương, lạc, vừng,  
1.2. CẤU TẠO CỦA PROTEIN 
1.2.1. Thành phần nguyên tố (% VCK) 
C: 50 – 55% 
O: 21 – 24% 
H: 6,5 – 7,3% 
N: 15 – 18% (TB 16%) 
S: 0,3 – 2,5% 
P, Fe, Cu, Zn,  
Tỷ lệ protein thô (Crude Protein) 
theo Kjeldahl: 
% CP = %N x 6,25) 
1.2.2. Aminoacid (acid amin) 
- Đơn vị cấu tạo cơ bản của protein. 
- Dẫn xuất của 1 acid hữu cơ, 1 H ở C được thay thế 
bằng nhóm amin (NH2), gọi là - aminoacid. 
 R - C H - COOH 
 | 
 NH2 
 - aminoacid 
C/thức t/quát: 
1.2.2.1. Định nghĩa 
Các aa khác nhau ở gốc R (có tính acid, base hay trung tính). 
1.2.2.2. Phân loại aminoacid 
+ Theo cấu tạo 
+ Theo độ phân cực - gốc R 
+ Theo quan điểm dinh dưỡng 
a. Phân loại theo cấu tạo 
+ AA mạch thẳng: 
- Trung tính (Gly, Ala, Val, Leu, Ile) 
- Chứa nhóm OH (Ser, Thr) 
- Chứa lưu huỳnh (Cys, Met) 
- Chứa 2 nhóm carboxyl và các amid của chúng (Asp, Glu, Asn, Gln) 
- Kiềm tính (Lys, Arg) 
+ AA mạch vòng: Phe, Tyr, Trp, His, Pro 
- Vòng thơm: Phe, Tyr, Trp 
- Vòng khác : His, Pro 
b. Phân loại theo độ phân cực - gốc R 
- Gốc R không phân cực, kỵ nước (Nonpolar, Aliphatic R Groups) 
- Gốc R chứa nhân thơm (Aromatic R Groups) 
- Gốc R phân cực, không mang điện (Polar, Uncharged R Groups) 
- Gốc R mang điện dương, kiềm tính - Positively Charged (Basic) R Groups 
- Gốc R mang điện âm, tính acid - Negatively Charged (Acidic) R Groups 
c. Theo quan điểm dinh dưỡng 
- AA thiết yếu (essential amino acid): không được t/hợp hay 
t/hợp không thỏa mãn nhu cầu trong cơ thể, phải được 
c/cấp trong TĂ. 
- AA không thiết yếu (nonessential amino acid): được t/hợp 
trong cơ thể đ/vật. 
Một AA là thiết yếu hay không thiết yếu phụ thuộc vào gì? 
- Loài và giai đoạn ph/triển của cơ thể 
VD, Lợn và trẻ con không tổng hợp được: Phe, His, Ile, Leu, 
Lys, Val, Met, Arg, Thr và Trp. 
 (Suy ra từ 2 tên người: PHILL V MATT) 
Trong 10 aa trên, người tr/thành tổng hợp được His và Arg. 
- Sự có mặt hay không của AA khác; VD: 
Met là tiền chất của Cys khi thiếu Met, Cys là EAA 
Phe là tiền chất của Tyr khi thiếu Phe, Tyr cũng là EAA 
4-hydroxyproline và 5-hydroxylysine có trong collagen 
Mythyllysine là th/phần của myosin 
γ-carboxyglutamate có trong prothrombin th/gia đông máu 
d. Các aa bất thường có chức năng quan trọng 
Ornithine và citruline là SPTG trong vòng Ornitine 
e. Các aa không có trong protein, nhưng có trong sinh thể 
1.2.2.3. Tính chất của aminoacid 
a. Tính đồng phân quang học 
Các aa (trừ Gly) chứa C* (bất đối), → có hoạt tính quang 
học (khả năng quay mặt phẳng tia phân cực). 
Nếu nhóm NH2 gắn bên phải, aa thuộc đ/phân hàng D 
(dextrorotatary) ghi dấu (+), nếu bên trái là đ/phân hàng L 
(levorotatary) ghi dấu (-) trước tên aa. 
 COO – 
 + l 
 H3N – C* – H 
 l 
 CH3 
 L- Alanin 
 COO 
– 
 l + 
 H – C* – NH3 
 l 
 CH3 
 D - Alanin 
Số đ/phân = 2n 
n là số C bất đối 
 Trong protein đv, th/vật, các aa là α-L- aminoacid 
b. Lưỡng tính 
Các aa đều chứa 2 nhóm ion hóa là NH2 và COOH. Khi COOH 
phân ly , tạo thành ion âm theo ph/trình (1): 
 H2N - CH - COOH 
 l 
 R 
 H2N – CH – COO
- 
 l 
 R 
+ H+ 
+ H+ 
 H3N
+ – CH-COOH 
 l 
 R 
 H2N - CH - COOH 
 l 
 R 
(1) 
(2) 
Khi nhóm NH2 nhận proton, có phương trình (2): 
Theo thuyết Bronsted và Lowry về acid và base, amino acid 
cho H+ (1) và nhận H+ (2) thể hiện như 1 acid hay base, có 
tính lưỡng tính. 
Trong d/dịch, aa tồn tại ở dạng lưỡng cực (dạng Zwitterion) 
hay dạng muối nội. 
Từ (1) và (2), có thể tính được 2 hằng số phân ly: 
K1 = 
 COO- . H
+ 
 COOH 
và K2 = 
 NH2 . H
+ 
 NH3
+ 
Với mỗi aa, pK1 = - log10K1 
 pK2 = - log10K2 
Có thể x/định tỷ lệ các ph/tử bị ion hóa tại một giá trị pH (pH = - 
log10H
+) nào đó bằng cách thay giá trị H+ vào các biểu thức 
của K1 và K2. Như vậy, mức độ ion hóa của aa phụ thuộc pH môi 
trường. Khi pH thay đổi, aa tích điện (-) hoặc (+). 
 H3N
+ – CH-COOH 
 l 
 R 
 H3N
+ – CH-COO- 
 l 
 R 
 H2N – CH – COO
- 
 l 
 R 
-H+ +H+ 
-H+ +H+ 
 pHpI 
AA ở dạng cation AA ở dạng anion 
Di chuyển về cực âm Di chuyển về cực (+) 
Khi pH thay đổi, AA chuyển dần từ cation sang anion. 
Giá trị pH, tại đó AA trung hòa về điện = điểm đẳng điện pI 
(isoelectric point) hay pHi. 
pI của AA phụ thuộc số nhóm NH2 và COOH trong ph/tử. AA 
nhiề ... ới nhau qua một l/k peptide → dipeptide. 
Ba aa nối với nhau qua 2 l/k peptide → tripeptide. 
Một số aa l/kết với nhau → oligopeptide. 
Chuỗi có 2 đầu: Đầu N chứa NH+3 tự do (của aa số 1, các 
aa tiếp theo là số 2, 3, 4, . ); đầu C chứa nhóm COO- tự 
do của aa cuối chuỗi. 
Các peptide tồn tại ở dạng ion hoá: 
Nhờ các nhóm amin và carboxyl ở đầu và cuối chuỗi hoặc gốc 
R của các aa trong chuỗi polypeptide, các peptide tồn tại ở 
dạng ion hoá khác nhau, tùy thuộc vào m/trường. 
→ Các peptide cũng có đường cong chuẩn độ đặc trưng, và 
dựa vào đó có thể x/định được pI của các peptide này. 
Ph/ứng h/học đặc trưng của các peptide: 
- Có thể bị th/phân: 
 Nhờ chất x/t vô cơ như HCl 6M (trong 1 giờ) hoặc base mạnh 
 Nhờ các protease: trong ống TH, protein TĂ bị th/phân. 
Peptide 
HCl 6M (hoặc protease) 
 + H2O 
Các AA tự do 
- Ph/ứng đặc trưng của lk peptide là pứ biure: 
Trong m/t kiềm, các ph/tử có chứa từ 2 l/k peptide trở lên sẽ 
tạo phức chất có màu xanh tím với Cu++. 
Ứ/dụng: - Ph/hiện protein trong các vật phẩm, 
 - Định lượng protein h/thanh và các dịch s/học khác. 
Cu++ 
| 
CO 
| 
| 
 N 
_ 
CO 
H 
CR N 
CO 
| 
| 
_ 
| 
HCR 
| 
CO H 
CO 
| 
| 
N OC 
| 
N 
| 
RC _ 
| 
_ 
RCH 
| 
| 
CO H 
CO 
| 
| 
NH OC 
| 
NH 
| 
RC _ 
| 
_ 
RCH 
| | 
CO 
| 
| 
HN 
_ 
CO 
H 
CR HN 
CO 
| 
| 
_ 
| 
HCR 
Cu++ 
OH- 
Phức chất màu xanh tím Protein 
| 
| 
b. Thuyết polypeptide về cấu tạo phân tử protein 
• Danhilepsky (1888): lk –CO – NH – v/trò q/t trong c/t protein. 
• Fisher (1900) kh/định sự t/tại của lk peptide (–CO – NH –), đề 
ra thuyết polypeptide về c/tạo ph/tử protein: 
“Ph/tử protein là 1 hoặc nhiều chuỗi polypeptide, tạo nên từ 
hàng chục hoặc hàng trăm gốc aa nối với nhau bằng lk peptide”. 
 Ở tr/thái nguyên vẹn, ph/tử có rất ít nhóm NH2 và COOH tự do 
 Khi bị th/phân, các nhóm NH2 và COOH từ từ g/phóng với tỷ lệ 
1/1 lk peptide bị ph/giải. 
 Biure là p/ư đặc trưng cho lk peptide. Các ph/tử protein đều 
th/gia p/ư này trong ph/tử có các lk peptide 
Nhiều TN đã kh/định thuyết polypeptide: 
 T/hợp nhân tạo được protein (insulin) → Bản chất polypeptide 
của protein được k/định. 
 Ph/pháp nhiễu xạ tia X cho thấy: trong chuỗi polypeptide, các 
aa được s/xếp liên tục đ/trưng cho từng ph/tử protein. Các đặc 
điểm của lk peptide đã được xác định. 
Các đặc điểm của lk peptide: 
• Bốn ng/tử C, O, H, N tạo lk peptide nằm trong 1 mặt phẳng, O và H luôn 
nằm ở vị trí trans so với lk peptide. 
• Các nhóm lk với Cα có k/năng quay tự do. 
• Lk giữa C và N trong nhóm –CO – NH – vừa có đ/tính của lk đơn, vừa có 
đ/tính của lk đôi lk peptide tồn tại ở 2 dạng ketone và enol. Dạng enol 
không bền, do ng/tử H rất linh động protein có kh/năng ph/ứng cao, đa 
ch/năng. 
(Lk C-N trong peptide có độ dài 1,32 A°, ngắn hơn lk C-N trong aa đơn lẻ 
(1,49 A°) và dài hơn kh/cách giữa C-N trong lk đôi (1,27 A°). Ng/nhân: có 
sự cộng hưởng hoặc chia phần của 2 đôi điện tử dùng chung giữa C của 
nhóm carbonyl và nitơ. Ôxy có thừa điện âm hơn, còn nitơ thừa điện 
dương hơn; O của nhóm (-CO-) và hydro của NH sẽ tr/đổi e- cho nhau → 
l/kết amid C-N tồn tại ở dạng nửa đôi. 
1.2.3.2. Các bậc cấu trúc của protein 
a. Cấu trúc bậc nhất 
- Ctb1 = Trình tự và số lượng các aa trong chuỗi polypeptide. 
Các aa s/xếp với số lượng nh/định, theo một tr/tự nh/định đ/hiệu 
riêng cho từng loại protein; Ctb1 q/định cấu hình kh/gian ba chiều 
và ch/năng của protein. 
Trình tự s/xếp của các aa trong protein do mã d/truyền q/định. 
Di truyền ở SV là sự truyền lại cho đời sau ctb1 của protein. 
- Các aa trong chuỗi nối với nhau nhờ lk peptide. 
Lk q/định ctb1 là lk peptide. 
- Qui ước nhóm amin ở bên trái và đánh số thứ tự aa từ trái 
sang phải chuỗi polypeptide. 
- Là c/trúc c/bản, q/trọng nhất; q/định mọi t/chất của protein, 
hàng loạt v/đề như nòi giống, ph/chất, kh/n kháng bệnh, 
- Được q/định bởi số lượng và trình tự các aa trong chuỗi. 2 
điểm này tạo nên tính ĐTSH của protein (Mỗi loài, mỗi mô bào 
của một cơ thể, mỗi cấu tử của TB đều có những protein có 
c/trúc và ch/n đ/hiệu t/ứng. Có sự l/quan ch/chẽ giữa c/trúc và 
c/n s/học. Mỗi sự th/đổi về c/trúc → th/đổi h/tính và c/n. 
Ý nghĩa của ctb1 ở protein: 
Số lượng các aa trong chuỗi polypeptide q/định TLPT. 
Trình tự các aa → tính đa dạng về cấu trúc và chức năng (mặc 
dù chỉ x/phát từ 20 loại - aa) 
Sự th/đổi về trình tự s/xếp aa có thể dẫn đến những trường 
hợp bệnh lý. VD điển hình: bệnh hồng cầu hình lưỡi liềm. 
Hb cấu tạo từ 2 chuỗi và 2 chuỗi . Ở người bệnh hồng 
cầu hình lưỡi liềm, aa thứ 6 trên chuỗi  là Glu được thay 
bằng Val: 
 COO- CH3 
 | | 
 (CH2)2 CH- CH3 
 | | 
- HN- CH- CO- - HN- CH – CO – 
 (Glu) (Val) 
Ở các loài khác nhau, protein th/hiện cùng một c/năng s/học 
có thể hơi khác nhau. VD: insulin, gồm 2 chuỗi: chuỗi A có 21 
aa và chuỗi B có 30 aa; các loài khác nhau, aa tại các vị trí 8; 9 
và 10 trên chuỗi A không giống nhau: 
 → Số /lượng và trình tự aa trong chuỗi = 2 yếu tố qui định 
nên th/giới SV đa dạng và ph/tạp. Việc phân chia chủng loại, 
nòi giống, kh/năng tự vệ, kiểu TĐC, vv.. đều do 2 y/tố này. 
Loài Aminoacid 
 8 9 10 
Bò Ala Ser Val 
Lợn Thr Ser Ile 
Ngựa Thr Gly Ile 
b. Cấu trúc bậc hai 
- Là sự t/tác kh/gian của các gốc aa gần nhau hay cạnh 
nhau trong từng đoạn của chuỗi, mô tả cấu trúc kh/gian bên 
trong của từng phần trong ph/tử. 
- Hai dạng thường gặp: Xoắn α 
Gấp nếp  
- Chuỗi cuộn lại theo hình lò xo, tạo 
thành những bước xoắn. 
- Đ/trưng cho protein dạng cầu của 
các mô mềm (cơ, máu; trứng, sữa). 
- Một vòng xoắn có 3,6 gốc aa; 
kh/cách giữa 2 gốc aa là 1,5 A°; 
chiều cao một bước xoắn 5,4 A°. 
- Bước xoắn tồn tại nhờ l/kết hydro, 
hình thành giữa –CO- của aa này với 
–NH- của aa đứng trước 4 gốc aa. 
Xoắn α (α-helix): 
Lk hydro 
Gấp nếp : 
- Thường gặp ở protein dạng sợi 
- Chuỗi polypeptide duỗi thẳng, không cuộn lại như xoắn α. 
Khoảng cách giữa các aa cạnh nhau theo đường trục là 
3,5A° (1,5A° trong xoắn α). 
- Gấp nếp  ổn định nhờ lk hydro giữa nhóm –NH- và –CO- 
trong các chuỗi khác nhau (hoặc giữa những đoạn khác 
nhau trong một chuỗi). 
- Trong gấp nếp , các chuỗi polypeptie nằm song song 
hoặc đối song song. 
Các protein dạng sợi chỉ có một dạng ctb2, protein hình cầu 
(enzyme, protein v/c, một số hormone và immunoglobulin) lại 
có thể kết hợp nhiều dạng ctb2 trong cùng một ph/tử. 
Song 
song 
Đối 
nhau 
c. Cấu trúc bậc ba 
 Myoglobin 
 - Là cấu trúc kh/gian 3 chiều của chuỗi polypeptide 
- Là sự t/tác kh/gian của từng 
đoạn của chuỗi đã có ctb2 
hoàn chỉnh, tạo cho ph/tử có 
h/dáng ổn định và đ/trưng. 
- Mỗi biến đổi ctb3 đều kéo 
theo những hệ quả về 
h/tính của protein. VD: Khi 
pH mt th/đổi → ctb3 th/đổi 
→ TTHĐ của enzyme bị 
b/đổi, enzyme mất t/dụng 
với cơ chất. 
Các l/kết ổn định ctb3 : 
 Lk disulfide (-S-S-) 
- Cys- SH + HS-Cys- -Cys-S-S-Cys- 
 L/k disulfide 
-2H 
Lk đồng hoá trị, NL mạch lớn, khoảng 10 kcal/mol 
Số lượng trong ph/tử không nhiều. Protein chứa 150 aa cũng 
chỉ có 3 - 5 lk này → Sự đóng góp của lk này vào việc ổn định 
ctb3 không lớn. 
 Các liên kết yếu: 
 NL mạch thấp (0,3-0,5 →1kcal/mol), 
 Có nhiều trong ph/tử → đóng v/trò q/định để ổn định ctb3. 
 Là nền tảng của mọi t/tác s/học, VD: t/tác E-S, H-R, KT-KN 
 Gồm 4 loại: ion, hydro, kỵ nước, Van der Waals 
Liên kết ion (tĩnh điện, muối): 
 -Glu-COO- .... H3N
+-Lys- 
Liên kết hydro: hình thành khi một proton (hạt nhân ng/tử 
hydro) nằm giữa hai tr/tâm tích điện âm cách nhau một 
khoảng không quá 4A° (giữa O hay N). 
 -Tyr-O-H .-O-CO-Asp- 
Tương tác kỵ nước giữa các gốc aa 
kỵ nước gần nhau. 
Lực Van der Waals (nhà b/học Hà Lan): lực hút vạn 
vật ở th/giới vĩ mô 
Khi pH, t° hay áp suất th/đổi → ảh nhanh và rõ rệt tới các lk 
yếu trên → ả/h tới c/trúc của các h/thống s/học. 
Ch/năng của protein ph/thuộc vào ctb3. Khi ctb3 bị phá huỷ 
→ protein biến tính và mất h/tính s/học. Ví dụ: enzyme bị 
b/tính sẽ mất kh/năng x/tác, các KT biến tính sẽ mất 
kh/năng gắn KN. 
Ý nghĩa của ctb3: 
- Tiền đề tạo nên TTHĐ ở các protein ch/năng 
- Chuỗi được bố cục gọn hơn trong không gian và ổn định 
hơn trong mt TB 
d. Cấu trúc bậc bốn của protein 
- Là sự tụ hợp lại của các chuỗi đã có ctb3 h/chỉnh, tạo thành tổ 
hợp ph/tạp nhằm th/hiện những ch/năng s/học. 
- Các protein oligomer hay multimer có nhiều chuỗi cùng loại hay 
khác loại l/k với nhau. 
VD: Kháng thể có 2 chuỗi H và 2 chuỗi L, Hb có 2 chuỗi α và 2 
chuỗi β l/k với nhau. 
Trong ctb4, s/lượng các lk disulfide rất ít. Các monomer 
(chuỗi) gắn kết với nhau chủ yếu nhờ các lk yếu ở những 
vùng gọi là giao diện bổ sung. 
Sự tồn tại ctb4 giúp cho c/thể SV kh/năng điều tiết rất linh 
hoạt. Những qt h/hoá hay ức chế (khoá enzyme, khoá 
hormone) đều thực hiện thông qua việc t/động lên ctb4. 
VD: Glycogen phosphorylase (ph/giải glycogen) tồn tại ở 2 
dạng: dạng dimer (có 2 chuỗi) không h/động, khi 2 dimer tổ 
hợp lại thành tetramer (có 4 chuỗi) thì h/động. H/tính x/tác 
của enzyme được đ/khiển nhờ sự b/đổi giữa 2 dạng trên. 
Ý nghĩa của ctb4: 
Phosphorylase “b” 
Dạng dimer 
Không hoạt động 
Phosphorylase “a” 
Dạng tetramer 
Hoạt động 
4ATP 4ADP 
4Pi 
P 
P 
P 
P 
+ 
H2O 
1.3. CÁC TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN 
- Tính đặc trưng sinh học 
- Khối lượng phân tử lớn 
- Lưỡng tính 
- Tính hòa tan, kết tủa và biến tính 
- Các phản ứng đặc trưng: biure, xantoprotein 
Các tính chất này được khảo sát trong thực hành 
1.4. PHÂN LOẠI PROTEIN 
1.4.1. Theo hình dáng phân tử 
1.4.1.1. Protein dạng sợi 
Các chuỗi polypeptide phân bố song song theo một trục, tạo 
các sợi dài hay các lớp. 
VD: collagen của gân và xương, keratin của tóc, lông, móng 
Trơ về hóa học, chủ yếu có chức năng chống đỡ cơ học 
1.4.1.2. Protein dạng cầu 
Các chuỗi polypeptide cuộn lại với nhau thành cấu trúc dạng 
cầu. VD: các enzyme, một số hormone, albumine h/thanh, Hb, 
1.4.2. Theo chức năng sinh học 
- Protein enzyme 
- Protein vận chuyển 
- Protein điều hòa 
- Protein bảo vệ 
- Protein cấu trúc 
- .. 
1.4.3. Phân loại protein theo thành phần cấu tạo 
1.4.3.1. Protein đơn giản 
- Albumin và globulin, 
- Protamin và histon, 
- Glutelin và prolamin 
- Các proteinoid (collagen, fibroin, keratin, .) 
thuần tuý chỉ chứa các aa 
- Protein đơn giản 
- Protein phức tạp 
a. Albumin và globulin 
- Hai protein phổ biến ở mô bào đv (cơ, máu, trứng, sữa) 
- Trong máu, tỷ lệ A/G thường ổn định, thay đổi khi mắc bệnh 
→ Tỷ lệ A/G có ý/nghĩa ch/đoán bệnh, đ/giá t/trạng s/khoẻ 
- Ở cơ thể trẻ, đang ph/triển, h/lượng albumin thường cao 
Albumin Globulin 
Tan trong nước 
Đông vón bởi t° 
S/lắng trong sulfat amon 
b/hoà 
Không tan trong nước (tan trong muối 
loãng của acid hay kiềm mạnh) 
S/lắng trong sulfat amon bán b/hoà 
Đông vón bởi t° 
Vai trò của albumin và globulin: 
- Albumin h/thanh: nguồn vật chất cơ bản th/gia xd hầu hết 
các cấu tử của TB; được t/hợp ở gan; giữ các c/n s/lý quan 
trọng: áp lực keo cho máu, đhoà TĐC giữa máu và dịch gian 
bào, v/c các chất dd như khoáng, a/béo, vitamin,  
- Globulin h/thanh chiếm phần lớn trong protein h/thanh, gồm 
3 tiểu phần chính: α, β và γ với c/năng slý khác nhau. 
α-globulin gồm α1 và α2-globulin, là t/phần c/tạo nên lipoprotein 
và glycoprotein 
β-globulin gồm t/phần β1 và β2, liên quan đến chuyển hoá kim 
loại như sắt, đồng 
γ-globulin là t/phần có c/năng tạo miễn dịch, nguồn gốc của 
các KT 
b. Protamin và histon 
- Kiềm tính 
- Có nhiều trong nhân TB 
c. Prolamin và glutelin 
- Protein thực vật 
- Tạo nên tính dẻo của hạt ngũ cốc 
d. Các proteinoid 
- ”Giống” protein (mất tính hoà tan) 
- Các đại diện: collagen (đun nóng thành gelatin hoà tan); 
keratin; elastin; eibroin, fibroin,  
1.4.3.2. Protein phức tạp 
Ngoài thành phần chính là các aa còn có nhóm ghép 
(nhóm ngoại). Gồm 6 nhóm: 
- Phosphoprotein 
- Glycoprotein 
- Lipoprotein 
- Chromoprotein 
- Nucleoprotein 
- Metaloprotein 
a. Phosphoprotein 
- Protein ph/tạp có nhóm ghép là phosphate 
- Phosphate gắn nhờ lk este qua OH của Ser, Thr (hoặc Asp) 
- Khi được gắn phosphate (được phosphoryl hóa), cấu trúc của 
protein th/đổi, làm h/ tính th/đổi theo. Đây là 1 biện pháp đ/hòa 
h/tính protein. 
Nhiều phosphoprotein có v/trò dd: ovalbumin trong trứng, ictulin 
trứng cá, casein sữa, c/cấp ddưỡng cho phôi và g/súc non. 
b. Glycoprotein 
- Có nhóm ghép là glucid (carbohydrate) 
- C/n: cấu trúc (màng), bảo vệ (mucin, kháng thể) 
Phần glucid có v/trò định hướng glycoprotein trong màng và 
nhận biết giữa các TB. 
c. Lipoprotein 
- Protein ph/tạp có nhóm ghép là lipid 
- Có 2 loại: lipoprotein c/tạo và lipoprotein v/c lipid 
d. Chromoprotein 
- Protein ph/tạp có màu (chroma: màu sắc) vì nhóm ghép chứa 
kim loại. 
- Các đại diện: Hb, myoglobin, catalase, cytochrome, chlorophylls 
- Có h/tính s/học cao, th/gia nhiều qt sống q/trọng (hô hấp, OXHK) 
Hemoglobin (Hb): phần protein là globin, nhóm ghép hem chứa 
Fe+2. P.tử có 4 chuỗi: 2α và 2, mỗi chuỗi gắn 1 hem 
Hb các đ/vật khác nhau, khác nhau ở globin, hem giống nhau. 
Myoglobin: 1 chuỗi gắn nhóm hem chứa Fe+2, dự trữ ôxy 
Cytochrome: các E h/hấp. P.tử có 1 chuỗi, gắn 1 nhóm hem có Fe 
th/đổi được h/trị (Fe+2 ↔ Fe+3), c/n: v/c đ/tử. 
Chlorophyll: có màu xanh, nhóm ghép có chứa magiê. 
Flavoprotein (dehydrogenase hiếu khí): có nhóm ghép là dx của 
riboflavine (vit. B2) 
d. Chromoprotein 
e. Nucleoprotein 
- Nhóm ghép là acid nucleic, phần protein thường có tính kiềm 
mạnh. Hai phần này lk với nhau rất chặt. 
- Thường t/trung trong nhân TB hoặc trong ribosome. 
- VD điển hình: nucleosome (1 đoạn DNA cuốn quanh lõi gồm 
4 cặp phân tử histon) tạo thành nhiễm sắc chất. 
f. Metaloprotein 
- Nhóm ghép là kim loại (Fe, Cu, Zn, Mn, Mo, ) 
- Ch/năng s/học: 
 V/c và d/trữ KL (transferin v/c Fe và ferritin d/trữ Fe); 
 Enzyme: tyrosinase có Cu, 
 carboxypeptidase có Zn, 
 Phức hệ nitrogenase có Fe, Mo.