Tối ưu hóa trích ly cao chiết có hoạt tính ức chế enzyme tyrosinase từ lá Persicaria pulchra (Bl.) Soják bằng phương pháp bề mặt đáp ứng

Tạp chí Phát triển Khoa học và Công nghệ – Kĩ thuật và Công nghệ, 3(4):558-568
Open Access Full Text Article Bài nghiên cứu
1Trường Đại học Bách khoa (HCMUT),
268 Lý Thường Kiệt, Phường 14, Quận
10, TPHCM, Việt Nam
2Đại học Quốc gia Thành phố Hồ Chí
Minh (VNU-HCM), Phường Linh
Trung, QuậnThủ Đức, TPHCM, Việt
Nam
Liên hệ
Hà CẩmAnh, Trường Đại học Bách khoa
(HCMUT), 268 Lý Thường Kiệt, Phường 14,
Quận 10, TPHCM, Việt Nam
Đại học Quốc gia Thành phố Hồ Chí Minh
(VNU-HCM), Phường Linh Trung, Quận Thủ
Đức, TPHCM, Việt Nam
Email: hcanh@hcmut.edu.vn
Lịch sử
 Ngày nhận: 23-3-2020
 Ngày chấp nhận: 12-12-2020 
 Ngày đăng: 31-12-2020
DOI :10.32508/stdjet.v3i4.692 
Bản quyền
© ĐHQG Tp.HCM. Đây là bài báo công bố
mở được phát hành theo các điều khoản của
the Creative Commons Attribution 4.0
International license.
Tối ưu hóa trích ly cao chiết có hoạt tính ức chế enzyme tyrosinase
từ lá Persicaria pulchra (Bl.) Soják bằng phương pháp bềmặt đáp
ứng
Vũ Thị Ái Xuân1,2, Lê Minh Tấn1,2, Hà CẩmAnh1,2,*
Use your smartphone to scan this
QR code and download this article
TÓM TẮT
Trong những năm gần đây, ngành hợp chất tự nhiên đã thu hút được mối quan tâm của các nhà
khoa học. Cây nghể, Persicaria pulchra (Bl.) Soják mặc dù đã được ứng dụng trong đông y và bài
thuốc dân gian nhưng vẫn chưa được nghiên cứu sâu về thành phần cũng như hoạt tính sinh học.
Qua thực nghiệm, việc xác định có mặt các nhóm chất polyphenol, flavonoid và alkaloid cùng với
giá trị IC50=127,99 mg/mL xác định trong thí nghiệm kiểm tra sơ bộ in vitro cho thấy cây nghể có
tiềm năng ức chế enzyme tyrosinase. Để có thể mở rộng ứng dụng cây nghể vào dược mỹ phẩm,
trong nghiên cứu này quy trình trích ly lá Persicaria pulchra (Bl.) Soják để thu cao chiết có khả năng
ức chế enzyme tyrosinase cao đã được tối ưu bằng phương pháp RSM kết hợp với thực nghiệm.
Các yếu tố khảo sát bao gồm: nồng độ ethanol (%), nhiệt độ chiết (oC), tỉ lệ rắn/lỏng (g/mL) và
thời gian chiết (phút). Phương trình hồi quy thu được cho thấy tất cả yếu tố khảo sát trên đều ảnh
hưởng đến khả năng ức chế enzyme tyrosinase của cao chiết. Các thông số trích ly lá nghể tối ưu
gồm nồng độ ethanol 64%, nhiệt độ chiết 56,5oC, tỉ lệ rắn/lỏng 1:8,18 g/mL và thời gian chiết 13,96
phút được đề xuất dựa trên kết quả chạy phần mềm Design Expert 11.0.4. Cao chiết thu được đạt
giá trị IC50 tính toán là 56,39 mg/mL. Kết quảmô phỏng này phù hợp với với điều kiện trích ly tối ưu
được xác định bằng thực nghiệm gồm: nồng độ ethanol 64%, nhiệt độ chiết 56oC, tỉ lệ rắn lỏng 1:8
g/mL và thời gian chiết 14 phút. Cao chiết trích ly ở điều kiện tối ưu có hoạt tính ức chế enzyme
tyrosinase cao, với giá trị IC50 là 56,69 mg/mL, thấp hơn gấp 2,5 lần so với kết quả thu được ở điều
kiện trích ly sơ bộ ban đầu (IC50=127,99 mg/mL). Kết quả nghiên cứu chứng minh phương pháp
bề mặt đáp ứng là phù hợp cho mô phỏng quá trình chiết lá nghể với sai số tương đồng giữa mô
hình và thực nghiệm rất nhỏ (<0,5%).
Từ khoá: ức chế enzyme tyrosinase, lá nghể, tối ưu hóa, đáp ứng bề mặt
GIỚI THIỆU
Tyrosinase là xúc tác enzyme quan trọng trong quá
trình tổng hợp sắc tố melanin; quyết định màu của
tóc, da và mắt1. Do đó, sự ức chế tyrosinase là bước
quan trọng để điều chỉnh sự tổng hợp melanin. Hiện
nay, có nhiều loại hoạt chất ức chế tổng hợp melanin
dư thừa, bao gồm cả việc sử dụng chiết xuất của thực
vật hoặc các hóa chất tổng hợp.
Tyrosinase hay còn gọi là enzyme polyphenol ox-
idase2 với trung tâm hoạt động (active site) có 2
nguyên tử đồng, mỗi nguyên tử này tạo liên kết với 3
phân tử histamine và chứa các acid amin như Val283,
Phe264, His244, Asn260, (Hình 1)3.
Theo quy trình sinh tổng hợp melanin do Raper-
Mason đề xuất (Hình 2)4, enzyme tyrosinase
tham gia vào quá trình hydroxyl hóa monophenol
(L-tyrosinase) và o-diphenols (Dopa), tạo thành
dopaquinone. Dopaquinone là một chất hoạt động
mạnh nên có thể tự oxy hóa thành dopachrome, tiếp
theo, dopachrome sẽ chuyển hóa thành dihydrox-
yindole (DHI) hoặc dihydroxyindole-2-carboxylic
acid (DHICA) để cuối cùng tạo thành eumelanin, sắc
tố có màu nâu-đen. Mặt khác, nếu có mặt cysteine
hoặc glutathione, dopaquinone sẽ chuyển thành
cysteinyldopa hoặc glutathionedopa, cuối cùng tạo
thành pheomelanin, sắc tố có màu vàng-đỏ5. Nhờ có
vai trò quan trọng trong hình thành các sắc tố da, nên
việc nghiên cứu khả năng ức chế enzyme tyrosinase
là cần thiết, góp phần hỗ trợ trong việc điều trị các
bệnh lí liên quan đến sắc tố da, hoặc làm trắng da6.
Nghể (Persicaria pulchra (Bl.) Soják) là loài thảo
mộc, thân phủ đầy lông. Lá hình ngọn giáo dài, thon
hẹp ở hai đầu, rộng 1,5 cm, có rãnh dọc và có cuống
ngắn. Phiến lá dày, lông trắng. Bẹ chìa mỏng và phát
triển. Hoa đỏ mọc thành bông ở đầu hay kẽ lá, Nghể
là một loại cây mọc hoang đặc biệt là ở nơi ẩm thấp.
Chúng xuất hiện khắp nơi ở Việt Nam và các nước
châu Á khác như Trung Quốc, Ấn Độ, Indonesia và
các nước châu Âu7.
Trích dẫn bài báo này: Xuân V T A, Tấn L M, Anh H C. Tối ưu hóa trích ly cao chiết có hoạt tính ức chế 
enzyme tyrosinase từ lá Persicaria pulchra (Bl.) Soják bằng phương pháp bề mặt đáp ứng. Sci. Tech. 
Dev. J. - Eng. Tech.; 3(4):558-568.
558
Tạp chí Phát triển Khoa học và Công nghệ – Kĩ thuật và Công nghệ, 3(4):558-568
Hình 1: Vùng trung tâm hoạt động enzyme tyrosinase 3 .
Hình 2: Quy trình sinh tổng hợp melanin theo Raper-Mason 5 .
Trong dân gian, nhựa cây nghể được dùng để giải
nhiệt, chữa ho; theo y học cổ truyền, cây nghể có tác
dụng cầm máu, nhuận tràng, tẩy giun và làm trắng
da8,9. Cao nghể lỏng còn được dùng làm thuốc co tử
cung, thuốc cầm máu nội.8.
Năm 2007, MiyazawaM. và cộng sự đã phân lập được
(2R,3R)-(+)-taxifolin trong mầm hạt Polygonum hy-
dropiper L. ( Persicaria hydropiper L.), một loài cây
cùng họ với cây Persicaria pulchra, các chất này có khả
năng ức chế tyrosinase tương đương với kojic acid và
mạnh hơn arbutin, có thể ứng dụng trong mỹ phẩm
làm trắng da 10. Năm 2011, hoa Persicaria tinctoria, ... ính của enzyme tyrosinase.
Ngoài ra, phương trình hồi quy có sự xuất hiện của cả
4 biến X1, X2, X3, X4 lần lượt là nồng độ cồn, nhiệt
độ, tỉ lệ lỏng/rắn, thời gian chiết. Điều này chứng tỏ
các thông số này có ảnh hưởng lớn đến hoạt tính ức
chế enzyme tyrosinase. Trong phương trình hồi quy
còn xuất hiện nhiều hệ số tương tác đôi cho thấy sự
tương tác giữa hai trong 4 nhân tố bất kì có sự ảnh
hưởngmạnh đến hoạt tính ức chế enzyme tyrosinase.
Các biến X1X3, X1X4, X3X4, X12, X22, X32, X42 có
giá trị p rất nhỏ, cho thấy chúng có tác động rất lớn
đến hoạt tính ức chế enzyme tyrosinase. Sự thiếu phù
hợp (lack of fit) là 0,2546, lớn hơn giá trị Pvalue=0,05,
do đó mô hình được dự đoán có độ tương thích cao
với thực nghiệm. Ngoài ra, hệ số của các biến bình
phương là số dương do vậy đồ thị hàm số của phương
trình hồi quy sẽ là một mặt cong lõm có giá trị cực
tiểu nằm lân cận giá trị 56,6403 mg/mL.
Từ những dữ kiện được đưa ra và thuật toán phân
tích tối ưu của phần mềm Design Expert 11.0.4, điều
kiện trích ly tối ưu được xác định là nồng độ ethanol
63%, nhiệt độ chiết 56,5 oC, tỉ lệ rắn/lỏng là 1:8,18
g/mL và thời gian chiết là 13,96 phút cho hoạt tính ức
chế enzyme tyrosinase đạt giá trị tối ưu (IC50 = 56,39
mg/mL). Để kiểm chứng sự tương thích giữa mô hình
và thực nghiệm tiến hành thực nghiệm ở điều kiện
chiết gytương ứng và so sánh kết quả vớimôhình. Kết
quả trung bình sau 3 lần thí nghiệm (Bảng 6) cho thấy
có sự tương đồng giữamô hình và thực nghiệm với sai
số rất nhỏ, trong khoảng 0,22- 0,34% (xem Bảng 6).
KẾT LUẬN
Qua thí nghiệm khảo sát sơ bộ cho thấy lá nghể là
đối tượng có khả năng ức chế enzyme tyrosinase tiềm
năng với giá trị IC50=127,99 mg/mL. Nhằm thu được
cao chiết có hoạt tính ức chế enzyme tyrosinase cao
nhất để ứng dụng vào ngành dược mỹ phẩm, nhóm
nghiên cứu đã tối ưu hóa qui trình trích ly lá nghể
bằng phương pháp bề mặt đáp ứng. Từ đó, xác định
được điều kiện tối ưu trích ly lá nghể trong mô hình
hóa như sau: sử dụng ethanol có nồng độ là 63% và
tiến hành chiết xuất tại nhiệt độ 56,5 oC trong 13,98
phút với tỉ lệ rắn/lỏng 1:8,18 g/mL. Kiểm chứng bằng
thực nghiệm, tại điều kiện trích ly tối ưu này mẫu
cao nghể có giá trị IC50 tốt nhất (56,39 mg/mL), cao
hơn 2,5 lần so với điều kiện trích ly sơ bộ ban đầu
(IC50=127,99 mg/mL). Kết quả nghiên cứu cho thấy
phương pháp bề mặt đáp ứng là công cụ hữu hiệu
trong việc tối ưu hóa thực nghiệm và dự đoán hoạt
tính của cao chiết với độ tương thích cao với số liệu
thực ngiệm. Điều này giúp định hướng chính xác kế
hoạch thực nghiệm và cho phép rút ngắn thời gian
thực nghiệm. Kết quả nghiên cứu đã góp phần khảng
định khả năng ứng dụng của cao chiết nghể nhằm tạo
ra sản phẩm làm trắng da và chữa các bệnh lý sắc tố
da, những xu hướng phát triển ngành dược mỹ phẩm
ngày nay.
LỜI CẢMƠN
Nghiên cứu được tài trợ bởi Đại học Quốc GiaThành
phố Hồ Chí Minh (ĐHQG-HCM) trong khuôn khổ
Đề tài mã số C2020-20-36. Chúng tôi xin cảm ơn
Trường Đại học Bách Khoa, ĐHQG-HCM đã hỗ trợ
thời gian, phương tiện và cơ sở vật chất cho nghiên
cứu này.
XUNGĐỘT LỢI ÍCH
Nhóm tác giả xin camđoan rằng không có bất kỳ xung
đột lợi ích nào trong công bố bài báo.
ĐÓNGGÓP CỦA CÁC TÁC GIẢ
Hà Cẩm Anh tham gia vào việc đưa ra ý tưởng và kế
hoạch nghiên cứu và đóng góp giải thích dữ liệu và
kiểm tra lại bài viết
565
Tạp chí Phát triển Khoa học và Công nghệ – Kĩ thuật và Công nghệ, 3(4):558-568
Bảng 4: Bảng phân tích phương sai
Std. Dev. 3,95 R2 0,9907
Mean 145,94 Adjusted R2 0,9846
C.V. % 2,70 Predicted R2 0,9467
Lack of fit 0,2546
Adeq Precision 40,7067
Bảng 5: Bảng phân tich hệ số hồi quy tương quan
Yếu tố Hệ số P (P < 0,05) Pchun = 0,05
Hằng số 56,6403
X1 -1,67683 0,0004 Nhận
X2 1,32137 0,0036 Nhận
X3 1,70354 0,0004 Nhận
X4 0,052375 0,8978 Loại
X1X2 -1,08669 0,0389 Nhận
X1X3 6,64 < 0,0001 Nhận
X1X4 -7,26612 < 0,0001 Nhận
X2X3 -1,51125 0,0059 Nhận
X2X4 -0,57888 0,2536 Loại
X3X4 -10,0666 < 0,0001 Nhận
X12 7,44171 < 0,0001 Nhận
X22 3,75327 < 0,0001 Nhận
X32 8,72758 < 0,0001 Nhận
X42 4,57321 < 0,0001 Nhận
Bảng 6: Thực nghiệm kiểm tra điểm tối ưu
Nồng độ cồn (%) 63
Nhiệt độ (oC) 59
Tỉ lệ rắn /lỏng (g/mL) 1:8
Thời gian (phút) 14
IC50 mô hình (mg/mL) 56,39
IC50 S.D (mg/mL) Sai số so với mô hình(%)
56,45 0,75 0,25
56,50 1,2 0,34
56,44 0,5 0,22
Trung bình
56,46 0,82 0,27
566
Tạp chí Phát triển Khoa học và Công nghệ – Kĩ thuật và Công nghệ, 3(4):558-568
VũThịÁi Xuân tham thực hiện thí nghiệm và viết bản
thảo.
Lê Minh Tấn tham gia vào việc thực hiện thí nghiệm.
TÀI LIỆU THAMKHẢO
1. Hearing VJ. Determination of melanin synthetic pathways.
J Invest Dermatol. 2011;131(E1):E8–E11. PMID: 22094404.
Available from: https://doi.org/10.1038/skinbio.2011.4.
2. Khan MTH. Molecular design of tyrosinase inhibitors: A crit-
ical review of promising novel inhibitors from synthetic ori-
gins. Pure Applied Chemistry. 2007;79(12):2277–2295. Avail-
able from: https://doi.org/10.1351/pac200779122277.
3. IsmayaWT, et al. Crystal structure of Agaricus bisporus mush-
room tyrosinase: identity of the tetramer subunits and inter-
action with tropolone. Biochemistry. 2011;50(24):5477–5486.
PMID: 21598903. Available from: https://doi.org/10.1021/
bi200395t.
4. Chang TS. An updated review of tyrosinase inhibitors. In-
ternational journal of molecular sciences. 2009;10(6):2440–
2475. PMID: 19582213. Available from: https://doi.org/10.
3390/ijms10062440.
5. Parvez S, et al. Survey and mechanism of skin depigmenting
and lightening agents. Phytotherapy Research: An Interna-
tional Journal Devoted to Pharmacological and Toxicological
Evaluation of Natural Product Derivatives. 2006;20(11):921–
934. PMID: 16841367. Available from: https://doi.org/10.1002/
ptr.1954.
6. Kassouf C, et al. Human Tyrosinase: Temperature-Dependent
Kinetics of Oxidase Activity. International journal of molecu-
lar sciences. 2020;21(3):895. PMID: 32019134. Available from:
https://doi.org/10.3390/ijms21030895.
7. Lợi DT. Những cây thuốc và vị thuốc Việt Nam. Nhà xuất bản
Y học Nhà xuất bản Thời Đại, 2004;.
8. Vân THNT. Dược liệu học. 2011;p. 390–391.
9. Abed SA, Sirat HM, Taher M. Tyrosinase inhibition, anti-
acetylcholinesterase, and antimicrobial activities of the phy-
tochemicals from Gynotroches axillaris Blume. Pak. J. Pharm.
Sci. 2016;29(6):2071–2078.
10. Miyazawa M, Tamura NJB, Bulletin P. Inhibitory compound of
tyrosinase activity from the sprout of Polygonum hydropiper
L.(Benitade). 2007;30(3):595–597. PMID: 17329865. Available
from: https://doi.org/10.1248/bpb.30.595.
11. Woo YM, et al. Tyrosinase inhibitory compounds isolated
from Persicaria tinctoria flower. Journal of Applied Biologi-
cal Chemistry, vol. 54, no. 1, pp. 47-50, 2011;Available from:
https://doi.org/10.3839/jabc.2011.008.
12. Thu NV. Bài giảng dược liệu, tập 1. Trường Đại học Dược Hà
Nội. 1998;p. 247–249.
13. Kỳ PT, Tâm NT, Thanh TV. Bài giảng dược liệu, tập 2. Trường
Đại học Dược Hà Nội. 2002;.
14. Masuda T, Yamashita D, Takeda Y, Yonemori S. Screening for
tyrosinase inhibitors among extracts of seashore plants and
identification of potent inhibitors from Garcinia subelliptica.
Bioscience, biotechnology,biochemistry. 2005;69(1):197–201.
PMID: 15665485. Available from: https://doi.org/10.1271/bbb.
69.197.
15. Shaheen F, et al. Alkaloids of Aconitum laeve and their anti-
inflammatory, antioxidant and tyrosinase inhibition activities.
Phytochemistry. 2005;66(8):935–940. PMID: 15934134. Avail-
able from: https://doi.org/10.1016/j.phytochem.2005.02.010.
16. Hwang JH, Lee BM. Inhibitory effects of plant extracts
on tyrosinase, L-DOPA oxidation, and melanin synthesis.
2007;70(5):393–407. PMID: 17454565. Available from: https:
//doi.org/10.1080/10937400600882871.
17. Phụng NKP. Phương pháp cô lập hợp chất hữu cơ. Nhà xuất
bản Đại học Quốc gia TP. Hồ Chí Minh. 2007;p. 23–24.
18. No JK, et al. Inhibition of tyrosinase by green tea components.
Life sciences. 1999;65(21):PL241–PL246. Available from: https:
//doi.org/10.1016/S0024-3205(99)00492-0.
19. Kubo I, et al. Flavonols fromHeterotheca inuloides: tyrosinase
inhibitory activity and structural criteria. Bioorganicmedicinal
chemistry. 2000;8(7):1749–1755. Available from: https://doi.
org/10.1016/S0968-0896(00)00102-4.
20. Gomez-Cordoves C, Bartolome B, Vieira W, Virador V. Effects
of wine phenolics and sorghum tannins on tyrosinase activity
and growth of melanoma cells. Journal of Agricultural, Food
Chemistry. 2001;49(3):1620–1624. PMID: 11312905. Available
from: https://doi.org/10.1021/jf001116h.
21. Kubo I, Kinst-Hori I. Flavonols from saffron flower: tyrosi-
nase inhibitory activity and inhibition mechanism. Journal of
agricultural, food chemistry. 1999;47(10):4121–4125. PMID:
10552777. Available from: https://doi.org/10.1021/jf990201q.
22. Hasan A, Nashrianto H, Juhaeni R, Artika I. Optimization
of conditions for flavonoids extraction from mangosteen
(Garcinia mangostana L.). Pharm Lett. 2016;8(18):114–120.
23. Sheng ZL, Wan PF, Dong CL, Li YH. Optimization of to-
tal flavonoids content extracted from Flos Populi using re-
sponse surface methodology. Industrial Crops and Products.
2013;43:778–786. Available from: https://doi.org/10.1016/j.
indcrop.2012.08.020.
24. Visscher M, Johnson J. The Fick principle: analysis of potential
errors in its conventional application. Journal of applied phys-
iology. 1953;5(10):635–638. PMID: 13044747. Available from:
https://doi.org/10.1152/jappl.1953.5.10.635.
25. Dent M, Dragović-Uzelac V, Penić M, Bosiljkov T, Levaj B.
The effect of extraction solvents, temperature and time on
the composition and mass fraction of polyphenols in Dalma-
tian wild sage (Salvia officinalis L.) extracts. Food technology,
biotechnology. 2013;51(1):84–91.
26. González-Montelongo R, Lobo MG, González M. Antioxi-
dant activity in banana peel extracts: Testing extraction con-
ditions and related bioactive compounds. Food Chemistry.
2010;119(3):1030–1039. Available from: https://doi.org/10.
1016/j.foodchem.2009.08.012.
27. Belwal T, Dhyani P, Bhatt ID, Rawal RS, Pande V. Optimiza-
tionextraction conditions for improvingphenolic content and
antioxidant activity in Berberis asiatica fruits using response
surface methodology (RSM). Food chemistry. 2016;207:115–
124. PMID: 27080887. Available from: https://doi.org/10.1016/
j.foodchem.2016.03.081.
28. Harel O. The estimation of R 2 and adjusted R 2 in incomplete
data sets usingmultiple imputation. Journal of Applied Statis-
tics. 2009;36(10):1109–1118. Available from: https://doi.org/
10.1080/02664760802553000.
567
Science & Technology Development Journal – Engineering and Technology, 3(4):558-568
Open Access Full Text Article Research Article
1Ho Chi Minh City University of
Technology (HCMUT), 268 Ly Thuong
Kiet, Ward 14, District 10, HCMC,
Vietnam
2Vietnam National University - Ho Chi
Minh City (VNU-HCM), Linh Trung
Ward, Thu Duc District, HCMC,
Vietnam
Correspondence
Ha CamAnh, Ho Chi Minh City
University of Technology (HCMUT), 268
Ly Thuong Kiet, Ward 14, District 10,
HCMC, Vietnam
Vietnam National University - Ho Chi
Minh City (VNU-HCM), Linh Trung Ward,
Thu Duc District, HCMC, Vietnam
Email: hcanh@hcmut.edu.vn
History
 Received: 23-3-2020 
 Accepted: 12-12-2020 
 Published: 31-12-2020
DOI : 10.32508/stdjet.v3i4.692 
Copyright
© VNU-HCM Press. This is an open-
access article distributed under the
terms of the Creative Commons
Attribution 4.0 International license.
Optimization of anti-tyrosinase activity in extraction of Persicaria
pulchra (Bl.) Soják by using Response Surface Methodology (RSM)
Vu Thi Ai Xuan1,2, Le Minh Tan1,2, Ha CamAnh1,2,*
Use your smartphone to scan this
QR code and download this article
ABSTRACT
In these recent years, natural compound industry has been more and more attractive many inter-
ested. Although Persicaria pulchra (Bl.) Soják has been applied in Eastern medicine for long time,
it has not researched deeply the chemical compounds and biological activities. In the experience,
the presence of the polyphenol, flavonoid and alkaloid compounds with the value IC50 = 127,99
mg/mL proved that this plant owns potential anti-tyrosinase activity. To expand its using in the
pharmaceutical and cosmetics industries, optimize the extraction conditions for tyrosinase inhibi-
tion from Persicaria pulchra (Bl.) Soják leaves using response surfacemethodology (RSM). The effect
of the factors including ethanol concentration, temperature, solid/liquid ratio and extraction time
on extraction of tyrosinase enzyme inhibitor from the Persicariapulchra (Bl.) Soják leaveswas investi-
gated by experimental and Response SurfaceMethodology (RSM)methods. Results demonstrated
that themathematical modeling are compatible with experimental data and all four factors exhibit
significant effect on tyrosinase inhibition activity of the extract (p<0,05). The optimal extraction
conditions conjectured by the mathematical modeling as the content of solvent of 63% ethanol,
the extraction temperature of 56.5 oC, the solid / liquid ratio 1: 8.18 g/mL, and the extraction time
of 13.96 minutes. Under these conditions, the extract indicated that the best tyrosinase inhibition
value of the extract for IC50 was 56,39 mg/mL, 2.5 times lower than the preliminary experiment
value (127,99 mg/mL). Additionally, the experiment results of tyrosinase inhibition activity of opti-
mal extraction showed that the results exported frommathematical modeling was equivalent with
them.
Key words: anti-tyrosinase, Persicaria pulchra (Bl.) Soják, optimize, preliminary, Response Surface
Methodology
Cite this article : Xuan V T A, Tan L M, Anh H C. Optimization of anti-tyrosinase activity in extraction 
of Persicaria pulchra (Bl.) Soják by using Response Surface Methodology (RSM). Sci. Tech. Dev. J. –
Engineering and Technology; 3(4):558-568.
568