Bài giảng Hóa sinh - Chương 7: Cấu trúc acid amin và protein

Chương 7
Cấu trúc
acid amin và protein
1
Nội dung
Đại cương
Acid amin
Peptide
Protein
2
1. ĐẠI CƯƠNG
Đại cương
Protein là thành phần cơ bản của tế bào, là 
nguyên liệu cần thiết để tổng hợp những
thành phần cấu trúc của cơ thể
Là enzym giữ nhiệm vụ xúc tác các quá
trình chuyển hóa
Được cấu tạo bởi nhiều acid amin kết hợp
với nhau bằng liên kết peptide
Đại cương
Acid amin: là đơn vị cấu tạo nhỏ nhất của
protein
Peptide: là phân tử gồm 2 đến vài chục acid 
amine (dưới 50) nối với nhau bằng các liên
kết peptide
Protein: là phân tử gồm từ 50 tới cả ngàn
acid amine nối với nhau bằng liên kết
peptide 
2. ACID AMIN
Cấu tạo hóa học
sản phẩm thủy phân cuối cùng của peptide 
và protein
20 acid amin “chuẩn”
có 8 aa thiết yếu + 2 aa bán thiết yếu
Cấu tạo hóa học
Valine
Leucine
Isoleucine
Phenylalanine
Threonine
Tryptophan
Methionine
Lysine
Histidine
Arginine
Alanine
Asparagine
Aspartic acid
Cysteine
Glutamic acid
Glutamine
Glycine
Proline
Serine
Tyrosine
Không thiết yếuThiết yếu
Phân loại
Acid amin
Tính phân cựcGốc R
Trung tính
Acid
Kiềm
Phân cực
Không phân 
cực
Có nhân thơm
Chứa dị vòng
Mạch vòngMạch thẳng
Acid amin mạch thẳng
Trung tính
Acid amin mạch thẳng
Trung tính
Acid amin mạch thẳng
Acid
Acid amin mạch thẳng
Kiềm
Acid amin mạch vòng
Có nhân thơm
Acid amin mạch vòng
Dị vòng
 Nhân imidazol
 Nhân indol
Acid amin không phân cực
Acid amin phân cực 
không điện tích
Acid amin phân cực 
điện tích âm điện tích dương
Acid amin thứ 21 & 22
Selenocysteine là acid 
amin thứ 21
Pyrrolysine là acid amin 
thứ 22
(codon stop UAG mã hóa cho 
Pyrrolysine)
 Trong collagen và một số 
protein thực vật
 4-hydroxy proline
 5-hydroxy lysine
 Trong globulin của tuyến 
giáp
 Monoiodotyrosine
 Diodotyrosine
Acid amin hiếm gặp trong protein
(dẫn xuất của aa thường gặp)
Các acid amin không gặp trong protein
ở dạng tự do hay kết hợp
dẫn xuất của aa thường gặp
Hóa học lập thể
 Dùng serin làm tiêu chuẩn so sánh
 aa dạng L khi –NH2 ở bên trái
 aa thường gặp dạng L
Dễ tan trong nước, tùy thuộc vào cấu trúc gốc R
Thường có vị ngọt kiểu đường, leucine không vị,
isoleucine và arginine có vị đắng
Tính quang hoạt (trừ glycin) do có C bất đối xứng
Tính chất vật lý
Phổ hấp thụ
Tyrosine, 
tryptophan và 
phenylalanine 
(240-280 nm)
Cystein hấp thụ 
yếu ở 240 nm
Các acid amine 
khác hấp thụ ở 
220 nm
Phần lớn các 
protein đều chứa 
tyrosine định 
lượng protein ở 
280 nm
Tính lưỡng tính
3 dạng ion
 Ion lưỡng cực
 Cation
 Anion
pH đẳng điện (pHi)
 aa dạng ion lưỡng cực 
nhiều nhất
 cation và anion ít nhất và 
bằng nhau
 tổng điện tích = 0
 𝑝𝐻𝑖 =
𝑝𝐾1+𝑝𝐾2
2
pH đẳng điện (pHi)
Chức α-amin
Nhóm carboxyl
2 nhóm chức –NH2 và –COOH
Gốc R
Tính chất hóa học
Phản ứng với acid Nitrơ (HNO2)
 định lượng N2 của acid amin
Chức α-amin
Phản ứng với aldehyl (phản ứng tạo base 
schiff)
 định phân acid amin trong nước tiểu bằng NaOH
Chức α-amin
Chức α-amin
Phản ứng với 2,4 dinitrofluorobenzen (DNFB) 
(PƯ Sanger)
 trong mt kiềm yếu, DNFB + nhóm amin tự do tạo 
dẫn xuất 2,4 dinitrophenyl acid amin (DNP-aa)
 xác định các aa cuối của chuỗi peptide
Chức α-amin
Phản ứng với phenylisothiocyanat (PITC) (PƯ
Edman)
 xác định amin N cuối của chuỗi polypeptide
Phản ứng khử nhóm carboxyl
 tạo thành alcol α-amine
nhóm carboxyl
Phản ứng khử carboxyl (decarboxyl hóa)
 tạo thành amin
nhóm carboxyl
nhóm chức –NH2 và –COOH
PƯ Ninhydrin
 định tính hay định lượng aa (trong sắc ký và điện di)
gốc R có những nhóm chức khác nhau, cho PƯHH
khác nhau quyết định các phản ứng đặc hiệu
của acid amin
 –COOH và –NH2 cho PƯ tạo muối
 –SH của Cysteine cho PƯ oxi hóa khử
 nhân thơm của phenylalanine và tyrosine cho PƯ nitro
hóa và halogen hóa
 –OH của serine và threonine có thể tham gia PƯ ester
hóa
 –OH phenol của tyrosine cho phản ứng đặc hiệu với
thuốc thử Millon (HgNO3/HNO3 đđ) cho màu đỏ cam
gốc R
3. PEPTIDE
hợp chất gồm 2 đến vài chục aa nối với
nhau bằng lk peptide
trọng lượng phân tử ≤ 6000
trong tự nhiên
 dưới dạng tự do có hoạt tính sinh học nhất định
(peptide hormone như insuline, peptide kháng
sinh)
 hoặc là sản phẩm thủy phân dở dang của
protein
Peptide
Cấu tạo và danh pháp
Cấu tạo
Danh pháp
tên thông dụng (VD: glucagon là 1 peptide có 29 
aa)
danh pháp hóa học hữu cơ (gọi theo các gốc aa)
 đầu là aa có -NH2 tự do
 lần lượt đến aa cuối có –COOH tự do
 nguyên tắc: giữ nguyên tên aa cuối và thay đổi tên các
aa kia bằng gốc –yl
 Nếu trong chuỗi peptide có đoạn nào đó chưa xác định
được thứ tự của các aa thì để trong ngoặc
H2N-seryl-glycyl-tyrosyl-alanyl-leucine-COOH
Ala-Ser-Phe-Leu hay A-S-F-L
Ala-Gly-(Ala-Ser-Gly)-Tyr
Tính chất của peptide
Tính acid-base
 tính chất lưỡng tính
 3 dạng ion trong dung 
dịch
 có pHi
Tính chất hóa học
 α-NH2 của aa N cuối cho PƯ giống như α-NH2
của aa
 α-COOH của aa C cuối cũng cho PƯ aa (khử, 
khử carboxyl hóa)
 gốc R của các aa trong chuỗi peptide cho PƯ 
màu đặc trưng của các aa tự do tương ứng
(Tyrosine cho màu đỏ cam với thuốc thử Millon)
 Peptide cho phản ứng với đồng sulfat trong môi
trường kiềm (PƯ Biuret)
• màu xanh tím (ít aa)
• màu tím hồng (nhiều aa)
Tính chất của peptide
4. PROTEIN
Cấu trúc protein
Bậc 1
Bậc 2
Bậc 3
Bậc 4
≥ 2 chuỗi 
polypeptide 
(bán đơn vị)
Các liên kết
 Hydro
 Van der Waals
 
Theo nguồn gốc: động vật hay thực vật
Theo chức năng: enzyme, hormone, cấu tạo, dinh
dưỡng, dự trữ, vận động, bảo vệ, điều hòa
Theo cấu trúc: cầu, sợi
Theo thành phần hóa học:
 Protein thuần hay protein đơn giản (holoprotein): 
chỉ gồm các aa
 Protein phức tạp hay protein tạp (heteroprotein): 
còn có các nhóm ngoại
Phân loại
Phân loại
Protein thuần
•Albumin
•Protamin
•Histon
•Globulin
•Keratin
•Prolamin và 
glutalin
•Colagen
Protein tạp
•Nucleoprotein
•Glucoprotein
•Cromoprotein
•Lipoprotein
•Phosphoprotein
•Metaloprotein
Tính chất lý hóa của protein
Trọng lượng phân tử
 phân tử keo có kích thước lớn (> 0,001 µm)
 khuếch tán rất chậm trong dung dịch
 không qua được các màng thẩm tích
 Trọng lượng phân tử của protein thiên nhiên tìm
thấy vào khoảng ≥ 6000 - hàng triệu
Biến tính của protein
 chịu những thay đổi về tính chất như độ hòa tan 
bị giảm → mất đi một số tính chất đặc hiệu
 cấu trúc không gian của phân tử protein bị phá
vỡ (trừ liên kết peptide)
 Hai loại:
• Biến tính thuận nghịch: khi cấu trúc phân tử của
protein có thể trở lại dạng ban đầu
• Biến tính không thuận nghịch: khi protein không trở
lại trạng thái ban đầu
 Tác nhân:
• Vật lý: nhiệt độ, tia tử ngoại, siêu âm, áp suất cao
• Hóa học: acid, base, muối kim loại nặng
Tính chất lý hóa của protein
Tính chất lưỡng tính
Mỗi protein có một pHi
Ở một pH mt nhất định, tùy thuộc vào pHi mà tích điện (+) 
hay (-)
 di chuyển về phía cực trái dấu trong điện trường.
Ứng dụng
Có thể bị thủy phân (nhờ enzyme hay acid, 
base ở to cao)
 dở dang thành các peptide
 hoàn toàn thành các acid amine
PƯ với thuốc thử Biuret định lượng
protein bằng phương pháp so màu
Các gốc aa trong phân tử protein cũng cho
những phản ứng đặc trưng của các aa tự do 
tương ứng
Tính chất hóa học
Xúc tác của enzyme
Vận chuyển: như Hemoglobin, myoglobin
Sự vận động và phối hợp: actin và myosin
Sự chống đỡ cơ học: collagen, elastin
Sự bảo vệ miễn dịch
Sự tạo ra và dẫn truyền xung động thần kinh: 
Rhodopsin
Điều hòa: hormone
Dự trữ dinh dưỡng
Chức năng
THANK YOU!
L.O.G.O
63