Bài giảng Hóa sinh đại cương - Chương 3: Enzyme

Chƣơng 3: 
ENZYME 
- Chất xt = chất làm tăng t/độ các pứ. h/học, sau 
pứ.thường không bị b/đổi, không tiêu hao và không 
th.gia vào th.phần của s.phẩm. 
- Năng lượng họat hóa = NL cần phải c.cấp để pứ 
có thể xảy ra được. 
- Chất xt làm giảm NL h.hoá của các pứ h.học 
làm pư. diễn ra nhanh. 
3.1. CÁC KHÁI NIỆM CƠ BẢN 
3.1.1. Khái niệm chung về hiện tƣợng xúc tác 
- En zyme = trong tế bào men 
Pastuer (phái sinh lực) >< Libig (E là một chất, tách khỏi 
TB vẫn hđ cn) 
- Năm 1926, Sumner tinh chế được urease 
Ph.tích urease được c.tạo từ các aa urease là protein 
- Năm 1929, Northrop, tinh khiết được pepsin từ dịch vị; 
Ph.tích thấy pepsin là protein 
- Đầu TK 20, Büchners dùng nước chiết từ Saccharomyces 
cerevisie cho t.động lên tinh bột, t.bột rượu 
- Đến nay, trên 3000 E đã được m.tả chi tiết, nhiều E đã 
được ph.lập. Người ta đã kh.phá ra ctb1, c.trúc kh.gian và 
mô tả chi tiết CCTĐ của nhiều E. 
- E = chất x/t s/học (biocatalyst), làm tăng t/độ các p/ứ h/sinh 
- Có đầy đủ t/chất c/bản của chất x/t: chỉ làm tăng t.độ p.ứ, 
không th/gia vào s.phẩm cuối cùng, (làm tăng t/độ cả 2 chiều 
p/ứ, làm p/ứ chóng đạt tr/thái c/bằng). 
- Enzyme ưu điểm hơn các chất x/t h/học thông thường: 
3.1.2. Enzyme là chất xúc tác sinh học 
• Hiệu quả x/t vô cùng lớn 
• Có tính đặc hiệu theo kiểu p/ứ và cơ chất 
• X/t trong những đ/k m/trường tương đối ổn định 
• Hoạt tính x/t có thể được điều khiển 
- Nhược điểm: 
• Mẫn cảm với nhiều y/tố 
• Luôn bị ph/giải và tái t/hợp trở lại 
Càng ngày càng có nhiều ph/hiện mới về E; môn enzyme học 
(Enzymology) đã hình thành 
Các hướng n/c của enzyme học: 
- Cấu trúc ph/tử E và gi/thích ch/năng của E 
- Động học của các p/ứ E 
- Giải thích cơ chế các p/ứ E 
- Isozyme (isoenzyme) và sự ph/bố của E 
- Q/hệ giữa E và các h/tượng bệnh lý 
- Việc s/dụng E trong thực tiễn 
- Tổng hợp các E nhân tạo 
3.1.3. Đơn vị hoạt lực của enzyme 
- Năm 1961, IUB (International Union of Biochemistry) đưa ra 
đơn vị hoạt lực enzyme chuẩn: U (1U) là lượng enzyme cần 
thiết để b/đổi 1 mol cơ chất trong th/gian 1 phút ở đ/k 
chuẩn (30o C, pH tối ưu, bão hoà cơ chất). 
- Năm 1972, IUB đưa ra đơn vị mới là katal (kat): 1kat là lượng 
chất x/t làm biến đổi 1 mol cơ chất trong th/gian 1 giây ở đ/k 
chuẩn. 
 kat = 10-6 kat; ηkat = 10-9 kat 
- Liên hệ giữa U và kat: 1U = 16,67 ηkat 
3. 2. CẤU TRÚC VÀ CÁC DẠNG ENZYME 
3.2.1. Phần lớn các enzyme có bản chất là protein 
- E = protein hình cầu, phần lớn (60-70%) là protein ph/tạp 
- E đầu tiên được x/định ctb1: ribonuclease (của tụy bò, năm 
1960), là E cắt lk phosphodiester trong ARN; ph/tử là 1 chuỗi 
polypeptide có 124 aa, 4 cầu –S-S-. Cytochrome c (năm 
1962) là 1 chuỗi có 104 aa, 1 nhóm hem chứa Fe. 
- Đến nay đã biết c/tạo của hàng nghìn E. E có ng/tắc c/tạo, 
các bậc c/trúc và các t/chất như bất kỳ 1 protein nào. 
- E có b/c protein (trừ ribozyme hay riboenzyme, RNA có k/n xt) 
E giống các protein khác: 
• E tan trong nước hoặc trong d/dịch muối loãng. 
• E cũng không qua được màng bán thấm. 
• Tất cả các y/tố làm b/tính protein (acid đặc, kiềm đặc, muối KL 
nặng, to cao, ) đều làm E b/tính và mất h/tính x/t. 
Xét về c/trúc, có 2 loại enzyme: 
• Đơn giản (1 th/phần) 
• Phức tạp (2 th/phần): 
protein (apoenzyme) 
cofactor 
Apoenzyme + cofactor ↔ holloenzyme 
• Chất gây k/tủa th/nghịch protein (amon sulfat, NaCl, d/môi 
h/cơ ở to thấp) cũng t/động t/tự tới các ch/phẩm E dùng các 
chất này để k/tủa và ph/lập E. 
• Tuỳ pH m/t, E mang điện dương, âm hay tr/hoà về điện 
điện di để ph/tích các loại E và các dạng p/tử E. 
• Các E cũng được t/hợp dưới sự đ/khiển của các hệ gien. 
• Cơ chế STH enzyme chính là c/chế STH protein. 
3.2.2. Các cofactor 
- C/trúc nhỏ, không được c/tạo từ các aa 
- Th/phần của các E ph/tạp, làm nh/vụ v/c các ng/tử hay e- 
trong các p/ứ h/học mà E của nó xt. 
Hai loại cofactor: 
- Nhóm gép (prosthetic group) gắn chặt với apoenzyme, là 
th/phần cố định của ph/tử E. 
VD: FMN; FAD của dehydrogenase; 
 PLP của aminotransferase; Hem của các cyt. 
- Coenzyme gắn lỏng lẻo với apoenzyme, dễ tách ra và nhập 
lại, chạy giữa các apoenzyme. 
VD: NAD+; NADP+ của các dehydrogenase 
Khái niệm: 
Nhóm ghép 
Coenzyme 
Bảng 3.1. Một số cofactor là dẫn xuất của vitamin 
Một số E có nhóm ghép là kim loại. 
E chứa kim loại = Metaloenzyme) 
Cấu trúc của một số cofactor: 
B/chất h.h khác nhau; p.tử thường chứa dị vòng - phần trực 
tiếp th.gia p.ứ. hoặc có c/n nhận biết các đại p.tử. Nhiều 
cofactor là d.x. của VTM, phần lớn chứa phosphate. 
- Cofactor của các oxidoreductase: 
NAD+ (Nicotinamide - Adenine - Dinucleotide) 
NADP+ (Nicotinamide - Adenine - Dinucleotide - phosphate) 
PP: Pellagra Preventive 
 Là 2 d/x của vit. PP (nicotinamide, niacin) 
 NAD+ và NADP+ là t/phần c/tạo của khoảng 250 E deh. 
Một trong hai 
H tách ra từ S 
(H+ và e-) gắn 
C4 trên vòng 
pyridine, (e- 
thứ 2 gắn vào 
N1, làm mất 
dấu +, H+ thứ 
2 gắn với 
apoenzyme 
hoặc nhả ra 
ngoài mt. 
Cấu tạo và cơ chế h/động: 
FMN: Flavin mononucleotide 
FAD: Flavin – Adenine - Dinucleotide 
D/x của vit. B2 
(Riboflavin) 
FMN và FAD liên kết chặt với apoenzyme, tạo flavoprotein (FP) 
Các FP th/gia v/c H trong các p.ứ OXHK: nhận H từ NADH, 
NADPH hoặc tách H của S để tạo nối đôi; th/gia cả p.ứ. v/c ôxy 
và v/c 1 e-. 
Dạng OXH (FAD, FMN) có màu vàng. Lõi h/đ là vòng 
isoalloxasine (isoalloxasine ring) 
Lipoate gắn với apoen. nhờ l/k peptide giữa COOH 
của nó và nhóm NH2-C của gốc Lys trong apoen. 
Khi nhận H, vòng disulfide mở ra, tạo 2 nhóm SH. 
E chứa lipoate tách H của aldehyde tạo ra acid 
carboxylic (1 p.ứ. trong q/t khử carboxyl OXH của 
ketoacid. 
Lipoate (6,8 dithioctanate) 
+ 2H 
- 2 H 
COOH 
 S S 
Dạng OXH 
COOH 
S H S H 
Dạng khử 
Cơ chế h.đ trong qt v/c điện tử: 
Coenzyme Q V/c H, th/viên của chuỗi h/hấp 
Hem 
Nhóm ghép của 
oxidoreductase 
(catalase, 
peroxidase, các 
cytochrome) v/c e- 
Cơ chế v/c điện tử 
của các  ...  cơ chất và cố định cơ 
chất trong 1 không gian hình học chính xác với các 
nhóm xt. 
- Sự đ/hướng chính xác của cơ chất trong TTHĐ làm 
cho từng bước của pư diễn ra với sự dịch chuyển nhỏ 
nhất của cơ chất. 
- Ph/thức cố định cơ chất ở trung tâm lkết c/cấp NL 
cho p/ứng E. 
Các y/tố trên thể hiện ở những mức độ khác nhau và 
cùng t/động, làm E có h/quả xt và tính đ/hiệu cao. 
Bản chất hóa học của hiện tượng xúc tác bằng E: 
- Các nhóm xt trong TTHĐ là nhóm ái nhân (có các cặp e- tự 
do, có k/n tạo lk với các nhóm ái e- của cơ chất (OH, SH, N 
trong vòng imidazol). Trong 1 số tr/hợp, ngược lại, các nhóm xt 
lại nhận e- từ nhóm ái nhân của cơ chất (ion KL và NH3
+ trong 
TTHĐ). 
- Nhiều E làm việc theo ng/tắc xt acid-base (h.tính của 1 trong 
các cơ chất tăng khi nhận H+ hoặc bị tách H+ ). Các nhóm 
carboxyl, amin, phenol, thiol và đ/biệt là vòng imidazol h/động 
đ/thời như chất cho hay chất nhận H+ trong đk pH sinh lý. 
- Nhiều pứ E diễn ra nhờ các cofactor. Khi gắn với E, cơ chất 
tiếp xúc tr/tiếp với cofactor, tạo đk th/lợi cho pứ xảy ra. Đ/thời 
các cofactor cũng th/xuyên c/cấp NL cho các pứ E (đối với 
cofactor có mạch phosphate cao năng hay các nucleotide). 
- Rất nhiều E làm tăng t/độ pứ nhờ tạo SPTG rất h/động với cơ 
chất. Sau đó pứ phân thành 2 hay nhiều phần nhỏ, và cả NL 
h.hóa hoá cũng chia thành những phần nhỏ hơn. 
Giải thích CCTĐ nhờ cấu trúc phân tử enzyme 
Việc tạo ra các mô hình pt E nhờ ph/tích c/trúc tinh 
thể trong những năm 70 của TK 20 → cách nhìn mới 
về CCTĐ của E. 
 Từ những hình ảnh tĩnh, đưa ra được CCTĐ của một 
số E tương tự nhờ ph/tích ctrúc tinh thể phức hợp ES 
hay EI (E - chất ứ/chế cạnh tranh), bởi những ph/tích 
này cho thông tin về cấu trúc của TTHĐ. 
So sánh hình ảnh của tinh thể các tổ hợp này với tinh 
thể của riêng E đã cho thấy sự khác nhau về cấu 
hình. Việc giải thích c/n x/tác của E đã ở mức độ mới. 
VD: Cơ chế xúc tác của lysozyme 
Lysozyme th/phân chuỗi polysaccharide tạo ra từ những ptử 
N-acetylglucosamine và acid N-acetylmuraminic gắn luân 
phiên nhau. 
Có tác dung diệt khuẩn, là 1 th/phần trong h/thống ph/vệ ở đv 
Chuỗi polypeptide 129 aa, 4 cầu S-S. Về ctb2, 40% của 
chuỗi ở dạng xoắn , 1 đoạn khoảng 10 aa gấp nếp  ngược 
chiều, phần còn lại không đuợc s/xếp theo ch/kỳ. 
Ph/tử dạng cầu, phần bên trong không phân cực tạo TTHĐ 
dạng khe hở vừa cho 1 đoạn 6 gốc đường vào được. 
enzyme 
enzyme 
Bị thủy phân 
Glu 35 bị tách H+, hđ nhƣ chất xt kiểu acid, là chất 
cho H+. 
H+ đƣợc chuyển cho ôxy của lk 
glycoside, làm l/kết này bị phá vỡ. 
X/ hiện đ/tích dƣơng ở nguyên tử C. Asp 52 
tích điện âm và có tƣơng tác tĩnh điện với C 
này. 
Sản phẩm 1 
tách khỏi 
enzyme. 
Một phân tử nƣớc 
tham gia: 
ion C+ gắn với OH- và sản 
phẩm thứ 2 tách khỏi 
enzyme; 
Glu 35 nhận H+ 
Sau đó E lại có thể tiếp 
tục xúc tác. 
Các bƣớc q/trọng của c/chế: xảy ra kiểu xt acid - bazơ và sự 
h/thành SPTG chứa ion C+ tƣơng tác tĩnh điện với Asp 52. 
H2O 
Sản phẩm 1 
Sản phẩm 2 
+ 
C/chất gắn vào TTHĐ. Ở trypsin, thgia lk phía P1 là Arg và tạo 1 lk ion với 
Asp 189 trong TTHĐ. 
Cơ chất gắn trong TTHĐ 
Cơ chất 
Cơ chế xúc tác của trypsin: 
Hình thành ph/hợp E-S (là 
h/chất TG oxy-anion). 
Oxy ái nhân của 
Ser kết hợp với C 
ái điện tử ở nhóm 
carbonyl của P1 
cơ chất. 
Gốc His nhận 
proton 
Một amin tạo thành ở amide P-1. 
His trong TTHĐ đã nhận 
H+ lại đóng v/trò một 
acid chung và lại 
nhường H+ cho nhóm 
amin của phần cơ chất 
chứa P-1. 
Mảnh peptid P1 gắn với E, tạo SPTG Acyl-enzyme 
Amine bậc 4 và 
cấu trúc anion ôxy 
phá vỡ, lk peptide 
P1-P-1 bị bẻ gẫy. 
Peptide P-1 được 
g/phóng như 1 
s/phẩm. 
Kèm theo đó, nước đóng vai trò ái nhân → OH- 
kết hợp với C (ái điên tử) của acyl-E, tạo thành 
HCTG ôxyanion tiếp theo 
Nước (H-OH) 
đi vào TTHĐ 
His tác động như một 
base, tách proton của 
nước. 
và peptid P1 được 
g/phóng như một 
sphẩm 
Cấu trúc 
oxyanion vỡ 
ra 
Từ His, proton lại chuyển 
sang ôxy của Ser 
Cơ chế x.tác của một số protease 
Các protease có serine trong TTHĐ: 
- Trypsin, chymotrypsin, elastase, trombin,  có 
TTHĐgiống nhau và c/chế t/động như nhau. 
- TTHĐ đều có gốc Ser, Asp và His: COOH của 
Asp trong vùng khô kỵ nước lkết với một N trong 
vòng imidazol của His, N thứ hai của vòng imidazol 
tạo lk hydro với OH của Ser → dọc theo các l/kết 
hydro này điện tích trong phân tử có thế dịch 
chuyển từ Asp tới Ser và ngược lại. 
Pepsin, chymosin: các protease có Asp trong 
TTHĐ, có hai nhóm COOH với vai trò xúc tác. Một 
nhóm là chất cho proton (proton donor), nhóm kia 
là chất nhận proton (proton aceptor). 
3.5. CÁC Y/TỐ Ả/HƢỞNG TỚI H/TÍNH X/T CỦA ENZYME 
3.5.1. Ả/h của [E] và [cơ chất ] 
 (Động học của các pứ enzyme) 
[S] = constant 
[E] 
[E] = constant 
[S] 
Vmax [S] 
v = 
Km + [S] 
Phương trình 
Michaelis-Menten 
Km = hằng số 
Michaelis-Menten 
Sucrose (S) Glucose + Fructose 
Sucrase (E) 
- Khi S gắn với TTHĐ của E → ph/hợp E-S 
- Sau đó E được g/phóng và tách ra s/phẩm P. 
k1 = h/số v/tốc h/thành E-S 
k2 = h/số v/tốc ph/ly E-S 
k3 = h/số t/độ h/thành P 
Khi k2<<<<k3 → t/độ tạo ES ≈ t/độ gp E và tách ra sp P 
T/độ h/thành ES = k1.[E].[S] 
T/độ ph/ly ES = k2.[ES] +k3.[ES] = (k2 + k3).[ES] 
Ở tr/thái c/bằng: k1.[E].[S] = (k2 + k3).[ES] * 
[E] tự do và [E] trong h/chất tr/gian ES thay đổi, 
tổng của chúng luôn bằng n/độ ban đầu [Eo] → 
[E] = [Eo] - [ES] ** 
Thay (**) vào (*), và b/đổi toán học, có: 
 k1[Eo][S] 
 [ES] = 
 k2 + k3+k1[S] 
v = k3 [ES], 
Vmax = k3[Eo]. 
Do đó: 
nếu Km = [S] → v = Vmax/2 
Km = [cơ chất] khi v/tốc pứ đạt 1/2 t/độ tối đa 
Km chia đồ thị ra làm 2 vùng: 
- Ở [S] thấp, thấp hơn nhiều 
so với Km thì: 
v ≈ Vmax.[S]/Km ≈ k. [S] 
vận tốc p.ứ. tỷ lệ với [S]. 
- Khi [S] >>> Km thì: 
v ≈ Vmax.[S]/[S] ≈ Vmax 
Khi [S] cao, v không ph/thuộc [S], lượng P hình 
thành b/đổi tuyến tính theo th/gian và hệ số góc của 
đường này t/đương với [E] (hay hoạt lực E). 
Km không phụ thuộc vào [E] mà phụ thuộc vào mt 
(pH, t°, các chất gây h/ứng. 
Km đ/trưng cho k/n x/tác của 1 E đ/với 1 S nhất định. 
Km càng thấp, ái lực của E với S càng cao. 
Khi biết Km có thể ước đoán [S] khi pứ đạt Vmax, tính 
toán được v/tốc ban đầu của pứ ở [S] nhất định, hay 
có thể tính [S] cần thiêt để pứ đạt v/tốc nào đó. 
Động học của các pứ nhiều cơ chất: 
E thường x/t cho pứ của 2 S (ví dụ A và B) và tạo ra 2 
SP (P và Q). C/chế diễn ra hơi khác so với pứ 1S: 
- Trước hết E k/hợp với A, nhờ sự th/hợp cảm ứng 
dẫn đến sự th/đổi cấu hình của tổ hợp EA→(EA)+, tạo 
đk để ph/tử B gắn vào, (đối với E tự do, B có ái lực 
thấp) → h/thành tổ hợp EAB. 
- Sau đó tổ hợp EAB → EPQ (P và Q là SP), rồi P và 
Q lần lượt được tách ra. 
V của pứ  khi T° . Chừng nào 
E chưa b/tính, khi 10°C, v của 
pứ  2 lần. 
T°  có thể làm E mất h/tính 
(protein b/tính, cofactor có thể bị 
tách ra). Khi  T° lên 60-70°C, 
phần lớn E mất hẳn h/tính và 
đây là nhiệt độ tới hạn. 
Vì 2 h/tượng trái ngược trên → 
E h/đ tốt nhất ở T°tối ưu. 
3.5.2. Ảnh hƣởng của nhiệt độ 
Các E của đv máu nóng hđ tốt nhất x/q thân nhiệt. Ở các VSV 
chịu nhiệt, E có Top cao. Ở các VSV sống trong các suối nước 
nóng, Top có thể lên đến 90°C. Nhiều E th/vật có Top cao (papain 
h/đ mạnh nhất ở 80°C) 
 E mẫn cảm với pH của mt ↔ pH ả/h đến ht xt của E. 
Do các nhóm chức có thể bị ph/ly cho H+ (ở TTHĐ của 
E hay của cơ chất) qui định; pứ của E và cơ chất 
ph/thuộc k/n tách H+ của các nhóm chức này. 
 → E có kn x/t cao ở 1 khoảng pH nh/định, ngoài 
khoảng này, t/độ x/t giảm. 
E đạt t/độ x/tác cực đại ở pHop. VD: pepsin pH = 1,5-2, 
trypsin và chymotrypsin pH = 8 -11, arginase pH = 9,5. 
3.5.3. Ảnh hưởng của pH môi trường 
3.5.4. Ảnh hƣởng chất hoạt hóa và ức chế 
 Chất ả/h h/quả x/t của E = Chất gây hiệu ứng (effector) 
Các chất gây h/ứng có thể phân thành: 
 - Chất gây h/ứng nội sinh: có thể là các SP ĐC, coenzyme 
(là các chất có v/trò q/trọng trong đ/hoà TĐC của TB). 
- Chất gây h/ứng ngoại sinh: thuốc, chất độc có t/d ức chế E. 
 Chất h/hoá = là chất gây h/ứng làm tăng h/tính E. Chất 
ức chế làm giảm t/dụng xúc tác của E. 
Để có thể hđ, nhiều E cần chất h/hoá (ion k/loại, các chất 
h/cơ; các anion Cl-, -PO3
2-). Các chất h/hoá thường không 
gắn cố định với E (không là th/phần của E hay các nhóm 
ghép cố định). 
Các chất ức chế: 
Chất ức chế là chất kìm hãm pứ E, có b/chất khác nhau (ion, vô 
cơ hay h/cơ). 
Cơ chế ức chế: 
• Làm th/đổi c/trúc p/t E → E mất k/n x/tác, 
• Cạnh tranh với cơ chất về TTHHĐ → giảm t/độ pứ 
• Làm phức hợp ES không tách ra thành P và g/ph E. 
Ức chế E là c/cụ đ/hoà của TB; có nhiều ý/n th/tiễn: y học, vệ 
sinh (chống nh/trùng), trong n/nghiệp (s/d thuốc trừ sâu, diệt 
côn trùng) và trong ch/tranh (các vũ khí h/học). 
Ức chế E là h/tượng ph/biến trong đ/sống SV. Trên 90% các 
h/tượng trúng độc là do sự ức chế E, do ph/bế TTHĐ của E. 
VD: Các cyt. có nhóm hem với Fe có thể b/đổi hoá trị, th/xuyên 
cho và nhận e- trong qt vc e-. Khi ngộ độc HCN, CN- kết hợp 
Fe+3 → ph/hợp bền vững (Fe+3-CN) ↔ k/n tr/đổi e- của h/thống 
cyt. bị trở ngại, gây h/tượng ngạt từ các mô bào. 
3.6.1. Các enzyme dị lập thể (allosteric enzyme) 
- Chất gây h/ứng dị lập thể là chất ứ/chế hay h/hoá, khi gắn 
vào những t/tâm đ/biệt, sẽ gây cảm ứng làm b/đổi c/trúc 
kh/gian và qua đó làm th/đổi h/tính của TTHĐ gắn ở phần 
khác của pt. E 
- H/tính x/tác được đ/khiển bởi các chất gây h/ứng dị lập thể 
(allosteric effector) . 
 Đặc trưng của E dị lập thể: 
- P.tử có 2 hay nhiều tiểu phần nhau hoặc giống nhau. Mỗi tiểu phần có 1 
TTXT pứ với S, hoặc 1 TTĐK (TT dị lập thể) pứ với chất gây h/ứng hay đ/thời 
có cả 2 TT này. 
3.6. ĐIỀU HOÀ HOẠT ĐỘNG CỦA ENZYME 
- Tồn tại ở 2 dạng có h/dáng và h/tính x/tác khác nhau: h/đ và không h/đ. 
H/tính xt của loại E này được đ/hoà nhờ sự chuyển đổi giữa 2 dạng trên khi 
y/tố gây h/ứ gắn vào TT dị lập thể: chất h/hoá gắn vào làm E được hoạt 
hóa, chất ức chế gắn vào làm E bị ức chế (→ không h/đ). 
3.6.2. Các cơ chế điều hoà khác 
Tốc độ p/ứng E x/tác ph/thuộc nhiều y/tố (dạng E, đk m/t p/ứng, 
[S], coenzyme, chất gây hiệu ứng, pH, t/c vật lý của mt và [E]) 
↔ có nhiều cách đ/hoà h/tính E 
3.6.2.1. Định vị E ở những bào quan khác nhau 
Các qt TĐ khác nhau diễn ra ở những phần khác nhau của TB. 
Trong 1 TB, ở những vị trí khác nhau, đồng thời cùng 1 chất có 
thể được tổng hợp hay ph/giải theo nhu cầu. 
Hàng loạt chất có thể được ch/hoá thành các s/p khác nhau 
nhờ các E khác nhau; số phận của SPTG phụ thuộc vào đk 
p.ứ. VD: Yếm khí, pyruvate → lactate; khi đủ O2, pyruvate → 
acetyl.CoA. 
3.6.2.2. Điều hoà nhờ thay đổi c/trúc ph/tử enzyme 
- Là cách đ/hoà linh hoạt và h/quả, có sự l/quan rất 
m/thiết giữa c/trúc p.tử và c/n s/học. H/tính xt của E 
bị ả/h bởi c/trúc p.tử của nó. 
Trường hợp đ/hoà hay gặp nhất: phosphoryl hoá OH 
của Ser, Thr nhờ proteinkinase (hay ngược lại tách 
phosphate của E nhờ phosphoprotein-phosphatase). 
Khi được phosphoryl hoá, glycogen-phosphorylase, 
phosphorylase-kinase, pyruvate-kinase → dạng 
h/động. 
Glycogen-synthetase, pyruvate-decarboxylase, E t/hợp 
acid béo và phosphofructokinase được h/hoá khi bị 
tách phosphate 
3.6.2.3. Điều hoà sự t/hợp và phân giải enzyme 
- Đ/hoà t/hợp cảm ứng: tổng hợp E đ/hiệu là đáp ứng của 
TB đối với chất gây hiệu ứng đặc hiệu. 
E. coli nuôi cấy trong mt glucose không lên men 
đường lactose, vì thiếu enzyme β-galactosidase 
(th/phân lactose thành glucose và galactose). Nếu cho 
thêm đường lactose vào mt nuôi cấy sẽ gây cảm ứng 
tổng hợp β-galactosidase và E. coli có thể lên men 
được lactose. 
- Sự t/hợp E có thể bị ức chế bởi các s/phẩm cuối cùng. 
3.6. CÁCH GỌI TÊN VÀ PHÂN LOẠI ENZYME 
3.6.1. Cách gọi tên 
- Thời kỳ đầu, tên E thường có đuôi "in". 
Đến nay một số vẫn được dùng, VD pepsin, trypsin, vv 
- Sau đó các E được chọn đuôi "ase“; tên gọi theo S 
(VD: amylase, protease, lipase) hay theo kiểu pứ (VD: 
oxidase, hydrolase, transaminase) 
 E xt cho chất A nhờ dạng pứ R có tên là ARase. VD: 
Glyceraldehyd-3-phosphate-hydrolase. 
E xt pứ của chất A với B (hay cofactor B) nhờ p.ứ dạng R, 
có tên A:B-Rase 
- Tên hệ thống: 
3.6.2. Phân loại loại theo kiểu phản ứng 
Lớp 1: Oxidoreductase 
• Xt cho các pứ OXHK 
• Lớp lớn nhất 
• Bản chất: protein ph.tạp 
• V/c: H, e-, gắn ôxi vào cơ chất 
• Phân thành các ph/lớp theo nhóm c.n nhường 
H hay e- 
CH3 – CO – COO 
- 
Pyruvate 
CH3 – CH.OH – COO 
- 
Lactate 
VD: 
E OXHK 
NAD.H+H+ NAD+ 
 LDH 
Lớp 2: Transferase 
- v/c nhóm (CH3, NH2, vv) 
- b/chất: protein ph/tạp 
- phân thành các phân lớp theo nhóm được v/c 
R1-CH.NH2-COOH 
Acid amin 
R2- CO-COOH 
Ketoacid 
+ 
Aminotransferase 
R1- CO - COOH R2-CH.NH2-COOH 
Ketoacid mới Acid amin mới 
+ 
Enzyme vận chuyển 
VD: 
Lớp 3: Hydrolase 
- thuỷ phân các liênkết vốn hình thành nhờ sự ngưng tụ 
như peptid, glycosid, ester  (sự ph.giải có nước 
th.gia) 
enzyme thuỷ phân 
- bản chất: protein đơn giản 
VD: 3 H.OH 
lipase 
+ 
R1COOH 
R2COOH 
R3COOH 
acid béo Triacylglycerol 
CH2 -O-CO-R3 
CH2-O-CO-R1 
CH -O-CO-R2 
Glycerol 
CH2 – OH 
 CH2 - OH 
CH - OH 
 Lớp 4: Liase (synthase) 
Xt các ph.ứng: 
 - ph/giải (không th/phân) 
 - và hình thành (không đòi hỏi NL) 
- b/chất là các protein ph/tạp 
- phân thành các phân lớp theo kiểu lk hhọc được ph/giải 
hay tạo thành. 
các liên kết C- C, 
C- O, C- N, vv 
VD: 
Pyruvate decarboxylase tách CO2 từ pyr. tạo acetaldehyde. 
CH3 – CO – COO 
- 
Pyruvate decarboxylase 
CH3 – CHO 
CO2 
pyruvate acetaldehyde 
Lớp 5: Isomerase Đồng phân hoá 
Isomer = chất đồng phân 
- V/c các ng/tử hay nhóm ng/tử trong nội bộ 1 p.tử 
- lớp nhỏ nhất, phần lớn b/chất protein đ/giản 
Isomerase 
VD: 
 DHAP 
CH2-O-PO3
2- 
CH2OH 
C = O 
 GAP 
CH2-O-PO3
2- 
CHO 
CH.OH 
Lớp 6: Ligase (Synthetase) 
- Xt cho các q.trình STH (synthesis = tổng hợp) 
- Hình thành nên các lk nhờ tiêu tốn NL (ATP)